EJERCICIOS DE BIOQUÍMICA: BIOCATALIZADORES

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1 EJERCICIOS DE BIOQUÍMICA: BIOCATALIZADORES 1) El ph óptimo para la funcionalidad de una enzima es el ph neutro? Razona la respuesta. 2) De acuerdo con la tabla que aparece a continuación, qué conclusiones sacas referidas del ph de actuación de las enzimas? Enzima Sustrato ph óptimo Pepsina Ovoalbúmina 1,5 Pepsina Carbobenzoxiglutamiltirosina 4,0 Alfa-Glucosidasa Maltosa 7,0 Arginasa Arginina 9,5 3) En un experimento una proteína se descompuso en sus aminoácidos. El curso de la reacción fue observado midiendo la acumulación de aminoácidos a diferentes temperaturas, obteniéndose los siguiente resultados: Tª (ºC) Mg/l de aa después de ,5h Explica: Por qué es probable que la reacción esté catalizada por una proteasa? La diferencia en la velocidad de la reacción según la temperatura empleada. 4) Las siguientes gráficas representan la actividad de dos enzimas sobre el mismo sustrato:

2 Indica cual tiene más afinidad por el sustrato. Razona la respuesta. 5) Señala a que clase pertenecen las enzimas que catalizan las siguientes reacciones: 6) En la siguiente figura se representan esquemáticamente, una enzima, el sustrato y dos inhibidores diferentes (1 y 2). En la parte inferior se muestra el acoplamiento enzima-sustrato en ausencia de inhibidores y el efecto del inhibidor 1. Cómo se denomina el tipo de inhibición producido por el inhibidor 1? Propón una hipótesis sobre el tipo de inhibición que produce el inhibidor 2 y explícalo de forma esquemática.

3 7) La RuBisCo es la enzima clave en el proceso que usan las plantas para convertir CO 2 en carbohidratos, pero es una enzima relativamente lenta: solo transforma unas tres moléculas de sustrato por segundo. a) Qué cantidad de enzima queda después de la reacción? b) Qué significa que la actividad enzimática es específica? c) Cuál es la naturaleza de la enzima? 8) En un ensayo en el que se determinaba la actividad de una enzima E, a distintos ph y frente a un mismo sustrato, se ha obtenido el resultado que muestra la gráfica. Razona el comportamiento de la enzima en este ensayo. 9) En un ensayo de actividad enzimática, un sustrato S es transformado por tres enzimas diferentes (E 1, E 2, E 3 ) en un mismo producto P. Utilizando estas enzimas E 1, E 2, y E 3 en reacciones separadas y el sustrato común S, se ha obtenido la siguiente gráfica. Indica en cada caso el valor de V max y de K m respectivamente, e indica, además, en orden decreciente, qué enzimas tienen más afinidad por el sustrato. Razona la respuesta.

4 10) En relación con la gráfica adjunta, responde las siguientes cuestiones: a) Qué representa la gráfica? Describe el comportamiento de ambas enzimas. b) La enzima A cataliza la transformación del sustrato X en el producto Y. La enzima B cataliza la transformación de X en el producto Z. Indica cual de los dos productos se formará en mayor cantidad a 40ºC de temperatura. Razona la respuesta.

5 Usos diagnósticos de las enzimas: infarto de miocardio La interrupción del flujo sanguíneo al corazón conduce a la muerte de las células musculares cardiacas. Los síntomas del infarto de miocardio son dolor en el lado izquierdo del tórax que puede radiarse al cuello, el hombro izquierdo y el brazo y una respiración irregular. El diagnóstico inicial se basa en éstos y en otros síntomas.el tratamiento se instaura inmediatamente. Los médicos utilizan varios análisis enzimáticos para confirmar el diagnóstico y para seguir el tratamiento. Las enzimas más utilizadas son la creatina quinasa (CK) y la lactato deshidrogenasa (LDH). Cada actividad enzimática muestra un perfil temporal característico en términos de su liberación por las células musculares cardiacas dañadas y de la velocidad de depuración de la sangre. Deben controlarse las actividades sanguíneas de ambas enzimas. Ninguna concentración enzimática proporciona información suficiente para la duración del tratamiento. Por ejemplo, la CK es la primera enzima que se detecta durante un infarto de miocardio. La concentración de CK en suero aumenta y cae tan rápidamente que es de poca utilidad clínica después de varios días. La LDH, cuya concentración en suero aumenta más tarde, se utiliza para el seguimiento de las últimas fases del daño coronario. El control de la actividad de varias enzimas evita los diagnósticos equivocados T.Mckee y J.R. Mckee Bioquímica:McGRaw-Hill-Interamericana

6 Qué utilidad clínica tiene el conocimiento de la actividad de determinadas enzimas? Conoces algún otro tipo de enfermedad que utilice la determinación de la actividad de ciertos enzimas como prueba diagnóstica?

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