Efecto de la temperatura en la velocidad de reacción
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- Mario Moreno Ojeda
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1 Efecto de la temperatura en la velocidad de reacción Sergio Huerta Ochoa UAM-Iztapalapa
2 Termodinámica El estudio de la trasformación de la energía como una regla general en todos los sistemas fisico-químicos incluyendo los biológicos. Energía libre: Es la energía para realizar trabajo; frecuentemente representada por el símbolo G (Energía libre de Gibb ) Primera ley de la termodinámica: La transformación de la energía no crea o destruye energía, resulta simplemente una interconversión de una forma a otra Segunda ley de la termodinámica: Toda transformación de energía resulta en un incremento en desorden; la entropía es un término el cual es una medida de la extensión del desorden en un sistema Así, la segunda ley puede ser re-escrita diciendo que toda transformación de energía resulta en un incremento de entropía en el sistema
3
4 El concepto de energía libre provee un criterio para medir la espontaneidad de un sistema. Energía libre es la porción de energía del sistema que es capaz de realizar trabajo cuando la temperatura es uniforme a través del sistema.
5 La energía libre (G) en un sistema está relacionada a la energía total (H) y a su entropía (S) por esta relación: G = H - TS, donde T es la temperatura en grados Kelvin. Incrementos en temperatura amplifican el término de entropía. No toda la energía en un sistema está disponible para trabajo porque el componente de entropía (TS) debe ser sustraido de la capacidad máxima (H). Lo que permanece es energía libre (G).
6 Aplicando las dos leyes para ver si las reacciones son espontáneas o no A + B C + D G i S i G f S f Donde: G i y G f son las energías libres del estado inicial (i) y final (f) G = G f Gi y S i y S f son las entropias del estado inicial (i) y final (f) S = S f - S i Reacción exergónca (espontánea) G < 0 (negativa) y S > 0 (positiva) Reacción endergónica (no espontánea) G > 0 (positiva) y S < 0 (negativa)
7 Las reacciones químicas pueden clasificarse como exergónicas o endergónicas basadas en la energía libre. Una reacción exergónica procede con una liberación neta de energía libre y G es negativa. Alta energía de reactantes Baja energía de productos
8 Una reacción endergónica es una que absorbe energía libre de sus alrededores. Las reacciones Endergónicas almacenan energía, G es positiva, y Las reacciones no son espontáneas. Alta energía de productos Baja energía de reactantes
9 Energía de activación (E A ) es la cantidad de energía necesaria para empujar a los reactantes sobre una barrera de energía. En el pico las moléculas están en un punto inestable, el estado de transcisión G es todavía sólo la diferencia entre sustratos y productos
10 Sin enzima Con enzima
11 Velocidad de reacción enzimática disminuyendo E A El estado de transcisión puede ser alcanzado aún a temperaturas moderadas. Las enzimas no cambian G Aumentan la velocidad de reacción que podría ocurrir eventualmente Debido a que las enzimas son tan selectivas, ellas determinan cual proceso químico ocurrirá en cualquier momento Usualmente muy específicas al sustrato y tipo de enlace actuán y reaccionan
12 El ciclo del ATP Energía de las reacciones exergónicas Dehydration synthesis Hydrolysis Energía para las reacciones endergónicas
13 La temperatura tiene un gran impacto sobre la tasa de reacción Incrementos de temperatura, incrementan las coalisiones entre moléculas Sin embargo, en algún punto incrementos en temperatura inician la ruptura de enlaces débiles que estabilizan la conformación activa de la proteína y la proteína se desnaturaliza Cada enzima tiene una temperatura óptima
14 cat = Planta Piloto de Fermentaciones Cálculo de energía de activación Energía de activación es la cantidad de energía necesaria para empujar a los reactantes sobre una barrera de energía Ecuación de Arrhenius Ae Ea RT E a = energía de activación R = constante de la ley de los gases A = factor de frecuencia T = temperatura absoluta ln cat = ln A E R a 1 T
15 Ho-Shing Wu, Ming-Ju Tsai Kinetics of tributyrin hydrolysis by lipase. Enzyme and Microbial Technology 35:
16 Desactivación enzimática Sergio Huerta Ochoa UAM-Iztapalapa
17 Mecanismo de inactivación enzimática a 100ºC (Ahern y Klibanov, 1985) El proceso de inactivación irreversible de lisosima de huevo de gallina a 100 ºC incluye: deamidación de residuos de Asparagina hidrólisis de enlaces peptídicos de residuos de ácido aspártico destrucción de enlaces disulfuro y formación de estructuras incorrectas Nota: Su contribución relativa depende del ph
18 Mecanismos de inactivación térmica irreversible de α-amilasas de Bacillus (Tomazic y Klibanov, 1988)
19 Mecanismos de inactivación térmica irreversible de α-amilasas de Bacillus (Tomazic y Klibanov, 1988)
20 Por qué es una enzima α-amilasa de Bacillus más resistente contra la termoinactivación irreversible que otras? (Tomazic y Klibanov, 1988) La estabilización se alcanza bajando la tasa de desarreglo conformacional monomolecular, la cual es la causa de termoinactivación irreversible Otro proceso es la deamidación de residuos de Asparagina (Asn)/Glutamina(Gln) Se encontró que la extra termoestabilidad de la enzima termofílica se debió principalmente a puentes salinos adicionales en algunos residuos de lisina específicos
21 Alteraciones en la estructura de proteínas que causan su inactivación irreversible (Volin y Klibanov, 1987) Reacciones químicas que contribuyen a la termo-inactivación de las enzimas: destrucción de cisteína intercambio de disulfuros tiol-catalizados oxidación de residuos de cisteína deamidación de residuos de asparagina y glutamina e hidrólisis de enlaces peptídicos en residuos de ácido aspártico
22 Alteraciones en la estructura de proteínas que causan su inactivación irreversible (Volin y Klibanov, 1987)
23 Alteraciones en la estructura de proteínas que causan su inactivación irreversible (Volin y Klibanov, 1987)
24 Diseño de reactores enzimáticos bajo condiciones de inactivación térmica (Illanes y Wilson, 2004) El carácter lábil de las enzimas como biocatalizadores de proceso, hacen que el fenómeno de inactivación térmica durante la operación del reactor sea de gran relevancia tecnológica en biocatálisis. Por lo tanto, el diseño de reactores debe necesariamente considerar dicho efecto
25 Modelo Cinético v = f(e,x) Balance Materia Modelo Inactivación E = f(t,t) Restricciones Difusionales η = f(s 0, φ) Modelo de Comportamiento E(t) η F K = f(s i, X)
26 Inactivación térmica monofásica de primer orden (Illanes y Wilson, 2004) de - = D dt e e = e0 exp(- D t) E D E*
27 Simulación de la operación de un reactor por lotes bajo distintos escenarios de estabilidad del biocatalizador. La cinética de reacción es del tipo Michaelis-Menten con C s,i /K M =10. La cantidad de enzima en el reactor fue calculada para obtener un 90% al cabo de 10 horas en el escenario K D =0. (Illanes y Wilson, 2004)
28 ( ) ( ) t - exp A t exp A 1 e e = ( ) ( ) t - exp A ' A t exp A ' A 1 A' e e = Mecanismo Tipo Serie Bifásico E 1 E 2 E 1 2
29 Inmovilización en un sitio específico y aleatorio reflejado en las cinéticas de inactivación térmica (Mansfeld y Ulbrich-Hofmann, 2000)
30 (Mansfeld y Ulbrich-Hofmann, 2000)
31 Tiempo (horas) Cinética de inactivación de lactasa inmovilizada en quitina en buffer de fosfatos 0.1 M a diferentes temperaturas. Las líneas contínuas representan los datos calculados con un modelo de inactivación tipo serie bifásico (Illanes y Wilson, 2004)
32 Mecanismo Paralelo Dos Especies 1 E 1 E 1 * E 2 2 E 2 * e e 0 = A exp(- 1 t) + A' exp(- 2 t)
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