Enzimas Departamento de Bioquímica Noviembre de 2005

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1 U.T.I. Biología Celular Enzimas Departamento de Bioquímica Noviembre de 2005

2 Enzimas A. Propiedades generales de las enzimas B. Principios fundamentales de su acción catalítica C. Introducción a la cinética enzimática D. Mecanismos de acción enzimáticos E. Enzimas reguladores

3 A. Propiedades generales de las enzimas (I) 1. Son los catalizadores de las reacciones químicas de los sistemas biológicos 2. Tienen gran poder catalítico 3. Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato 4. Funcionan en soluciones acuosas en condiciones suaves de ph y temperatura

4 A. Propiedades generales de las enzimas (II) 5. La mayoría de las enzimas son proteínas: La función depende de la integridad de la conformación proteica nativa Existen enzimas que son proteínas simples y otras que requieren componentes químicos adicionales: - Cofactores: - iones inorgánicos - complejos orgánicos coenzimas grupos prostéticos Holoenzima / Apoenzima

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7 A. Propiedades generales de las enzimas (III) 6. Las enzimas se clasifican según la reacción catalizada: Nomenclatura: - Número clasificatorio de 4 dígitos (E.C.) - Nombre sistemático - Nombre trivial ATP + D-Glucosa ADP + D-Glucosa-fosfato Número clasificatorio: E.C Clase: Transferasa 7. Subclase: Fosfotransferasa 1. Fosfotransferasas con OH como aceptor 1. D-glucosa como aceptor del fosfato Nombre sistemático: ATP:glucosa fosfotransferasa Nombre trivial: hexoquinasa

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9 Enzimas A. Propiedades generales de las enzimas B. Principios fundamentales de su acción catalítica C. Introducción a la cinética enzimática D. Mecanismos de acción enzimáticos E. Enzimas reguladores

10 B. Principios fundamentales de la acción catalítica de las enzimas cómo funcionan las enzimas? En condiciones fisiológicas las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas (estabilidad de biomoléculas) Muchas reacciones bioquímicas suponen situaciones poco probables Una enzima soluciona estos problemas proporcionando un ambiente tridimensional favorable a la reacción (sitio activo)

11 Las enzimas alteran las velocidades de reacción pero no los equilibrios (A) S P (B) E + S ES EP E + P (A) (B)

12 Las velocidades de reacción y los equilibrios tienen definiciones termodinámicas precisas Equilibrio de reacción depende G o Velocidad de reacción depende de G S P Keq = [P] [S] G o = - RT ln Keq V = k [S] k = KT e - G / RT h K = constante de Boltzmann h = constante de Planck

13 Las interacciones débiles entre enzima y sustrato son óptimas en el estado de transición

14 En el estado de transición las interacciones entre la enzima y el sustrato son óptimas

15

16 La energía de fijación entre enzima y sustrato proporciona especificidad de reacción y catálisis

17 Grupos catalíticos específicos contribuyen a la catálisis

18 Enzimas A. Propiedades generales de las enzimas B. Principios fundamentales de su acción catalítica C. Introducción a la cinética enzimática D. Mecanismos de acción enzimáticos E. Enzimas reguladores

19 El modelo de Michaelis-Menten (1913) Leonor Michaelis Maud Menten

20 La concentración de sustrato afecta la velocidad de reacción catalizada por enzimas

21

22 Cinética del estado estacionario

23 Cinética del estado estacionario

24

25 La relación entre concentración de sustrato y velocidad de reacción enzimática puede expresarse de manera cuantitativa Ecuación de Michaelis - Menten

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28 Ecuación de Lineweaver -Burk

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30 El significado de Km y Vmax es único para cada enzima El significado real de Km depende del mecanismo de reacción Si k2 es la limitante de reacción entonces Km = k-1/k1 k = Ks (o KDK de ES) La Vmax de enzimas michaelianas es equivalente a k2 [ET] Si k2 es la limitante de reacción entonces k2 = kcat o N o de recambio

31 El Nº de recambio se define para una unidad de tiempo definida, como el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por una molécula de enzima, cuando esta enzima está saturada

32 Muchas enzimas catalizan reacciones con dos o más sustratos

33 Inhibición competitiva

34 Inhibición no-competitiva

35 Inhibición acompetitiva

36 Efecto del ph sobre la actividad enzimática

37 Enzimas A. Propiedades generales de las enzimas B. Principios fundamentales de su acción catalítica C. Introducción a la cinética enzimática D. Mecanismos de acción enzimáticos E. Enzimas reguladores

38 Mecanismo de acción de la quimotripsina

39 Cambio conformacional de la hexoquinasa

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42 Enzimas A. Propiedades generales de las enzimas B. Principios fundamentales de su acción catalítica C. Introducción a la cinética enzimática D. Mecanismos de acción enzimáticos E. Enzimas reguladoras

43 Enzimas reguladoras 1. Enzimas alostéricas Son reguladas por unión no-covalente de moduladores Constituyen excepciones a muchas reglas generales - efecto homotrópico (positivo o negativo) - efecto heterotrópico (positivo o negativo) Hay dos modelos que explican el comportamiento cinético de las enzimas alostéricas - modelo simétrico (Monod) - Modelo secuencial (Koshland)

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45 Enzimas reguladoras 2. Modulación covalente reversible Fosforilación Adenililación Uridililación ADP-ribosilación Metilación

46

47 Fosforilación / defosforilación

48 Activación de zimógenos

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