Son sustancias que aumentan la velocidad de reacción y actúan a concentraciones muy bajas, pues no se gastan en el proceso.

Transcripción

1 1

2 BIOCATALIZADORES 1

3 Son sustancias que aumentan la velocidad de reacción y actúan a concentraciones muy bajas, pues no se gastan en el proceso.

4 Son sustancias que aumentan la velocidad de reacción y actúan a concentraciones muy bajas, pues no se gastan en el proceso. ENZIMAS

5 Son sustancias que aumentan la velocidad de reacción y actúan a concentraciones muy bajas, pues no se gastan en el proceso. ENZIMAS OLIGOELEMENTOS

6 Son sustancias que aumentan la velocidad de reacción y actúan a concentraciones muy bajas, pues no se gastan en el proceso. ENZIMAS OLIGOELEMENTOS VITAMINAS

7 Son sustancias que aumentan la velocidad de reacción y actúan a concentraciones muy bajas, pues no se gastan en el proceso. ENZIMAS OLIGOELEMENTOS VITAMINAS HORMONAS

8 ENZIMAS

9 Propiedades o Caracterísiticas

10 Propiedades o Caracterísiticas Gran poder catalítico

11 Propiedades o Caracterísiticas Gran poder catalítico No alteran el equilibrio de la reacción

12 Propiedades o Caracterísiticas Gran poder catalítico No alteran el equilibrio de la reacción Reducen la energía de activación

13 Propiedades o Caracterísiticas Gran poder catalítico No alteran el equilibrio de la reacción Reducen la energía de activación No se gastan ni se alteran ( se necesitan en concentraciones bajas)

14 Propiedades o Caracterísiticas Gran poder catalítico No alteran el equilibrio de la reacción Reducen la energía de activación No se gastan ni se alteran ( se necesitan en concentraciones bajas) No cambian la energía libre ( no pueden hacer que los procesos sean desde el punto de vista termodinámico más favorables)

15 Propiedades o Caracterísiticas Gran poder catalítico No alteran el equilibrio de la reacción Reducen la energía de activación No se gastan ni se alteran ( se necesitan en concentraciones bajas) No cambian la energía libre ( no pueden hacer que los procesos sean desde el punto de vista termodinámico más favorables) Energía libre de la reacción no catalizada comparada con una reacción catalizada por un enzima Energía libre ΔG Estado de transición Sustrato ΔG ΔG Transcurso de la reacción Reacción no catalizada Reacción catalizada ΔG Producto de la reacción

16 Diferencias con otros catalizadores 5

17 Diferencias con otros catalizadores Actúan a la Tº corporal 5

18 Diferencias con otros catalizadores Actúan a la Tº corporal Son muy activas 5

19 Diferencias con otros catalizadores Actúan a la Tº corporal Son muy activas Peso molecular elevado 5

20 Diferencias con otros catalizadores Actúan a la Tº corporal Son muy activas Peso molecular elevado Su actividad catalítica puede ser regulada 5

21 Diferencias con otros catalizadores Actúan a la Tº corporal Son muy activas Peso molecular elevado Su actividad catalítica puede ser regulada Son altamente específicas 5

22 Diferencias con otros catalizadores Actúan a la Tº corporal Son muy activas Peso molecular elevado Su actividad catalítica puede ser regulada Son altamente específicas Especificidad de sustrato (absoluta) 5

23 Diferencias con otros catalizadores Actúan a la Tº corporal Son muy activas Peso molecular elevado Su actividad catalítica puede ser regulada Son altamente específicas Especificidad de sustrato (absoluta) Especificidad de grupo 5

24 Diferencias con otros catalizadores Actúan a la Tº corporal Son muy activas Peso molecular elevado Su actividad catalítica puede ser regulada Son altamente específicas Especificidad de sustrato (absoluta) Especificidad de grupo Especificidad de acción (de clase) 5

25 Naturaleza química

26 Naturaleza química *Proteínas globulares. * Solubles en agua. * Difunden con facilidad en los líquidos orgánicos. * Catalizan las reacciones químicas ( aumentan la velocidad de reacción, disminuyendo la energía de activación), son biocatalizadores. * No cambian al final de la reacción.

27 Naturaleza química *Proteínas globulares. * Solubles en agua. * Difunden con facilidad en los líquidos orgánicos. * Catalizan las reacciones químicas ( aumentan la velocidad de reacción, disminuyendo la energía de activación), son biocatalizadores. * No cambian al final de la reacción. E x i s t e n a l g u n o s t i p o s d e á c i d o s ribonucleicos (ARN) con capacidad catalítica, denominados ribozimas.

28 Según su estructura se clasifican: Enzimas estrictamente proteicas (Holoproteínas) Inorgánicos Fracción no polipeptídica Cofactor Holoenzimas Fracción polipeptídica Apoenzima Orgánicos 7

29 Según su estructura se clasifican: Enzimas estrictamente proteicas (Holoproteínas) Inorgánicos Fracción no polipeptídica Cofactor Holoenzimas Fracción polipeptídica Apoenzima Iones metálicos (Zn, Fe, Mg,...) Orgánicos 7

30 Según su estructura se clasifican: Enzimas estrictamente proteicas (Holoproteínas) Inorgánicos Fracción no polipeptídica Cofactor Holoenzimas Fracción polipeptídica Apoenzima Iones metálicos (Zn, Fe, Mg,...) Enlaces débiles Orgánicos 7

31 Según su estructura se clasifican: Enzimas estrictamente proteicas (Holoproteínas) Inorgánicos Fracción no polipeptídica Cofactor Holoenzimas Fracción polipeptídica Apoenzima Iones metálicos (Zn, Fe, Mg,...) Enlaces débiles Orgánicos Coenzima 7

32 Según su estructura se clasifican: Enzimas estrictamente proteicas (Holoproteínas) Inorgánicos Fracción no polipeptídica Cofactor Holoenzimas Fracción polipeptídica Apoenzima Iones metálicos (Zn, Fe, Mg,...) Enlaces Orgánicos Enlaces covalentes débiles Coenzima 7

33 Según su estructura se clasifican: Enzimas estrictamente proteicas (Holoproteínas) Inorgánicos Fracción no polipeptídica Cofactor Holoenzimas Fracción polipeptídica Apoenzima Iones metálicos (Zn, Fe, Mg,...) Enlaces Orgánicos Enlaces covalentes débiles NAD, NADP, FAD, FMN, ATP, CoA Vitaminas Coenzima 7

34 Según su estructura se clasifican: Enzimas estrictamente proteicas (Holoproteínas) Inorgánicos Fracción no polipeptídica Cofactor Holoenzimas Fracción polipeptídica Apoenzima Iones metálicos (Zn, Fe, Mg,...) NAD, NADP, FAD, FMN, ATP, CoA Vitaminas Enlaces débiles Coenzima Orgánicos Grupo prostético (Heteroproteínas) Enlaces covalentes 7

35 Según su estructura se clasifican: Enzimas estrictamente proteicas (Holoproteínas) Inorgánicos Fracción no polipeptídica Cofactor Holoenzimas Fracción polipeptídica Apoenzima Iones metálicos (Zn, Fe, Mg,...) NAD, NADP, FAD, FMN, ATP, CoA Vitaminas Enlaces débiles Coenzima Orgánicos Grupo prostético (Heteroproteínas) Enlaces covalentes Grupo hemo de la hemoglobina 7

36 Enzima desactivada Enzima activada 8

37 Enzima desactivada Enzima activada 8

38 Enzima desactivada Enzima activada 8

39 Enzima desactivada Enzima activada El Zinc, cofactor que ayuda a conformar el centro activo de varias enzimas 8

40 Enzima desactivada Enzima activada El Zinc, cofactor que ayuda a conformar el centro activo de varias enzimas 8

41 Enzima desactivada Enzima activada El Zinc, cofactor que ayuda a conformar el centro activo de varias enzimas El coenzima (1) se fija en la superficie del apoenzima (2), mediante enlaces débiles y le aporta los grupos y funciones químicas de los que carece la enzima para interaccionar con el sustrato(3) 8

42 TIPOS DE COENZIMAS

43 TIPOS DE COENZIMAS Coenzimas de óxido-reducción

44 TIPOS DE COENZIMAS Coenzimas de óxido-reducción * NAD y NADP ( derivan de la vitamina B 3 )

45 TIPOS DE COENZIMAS Coenzimas de óxido-reducción * NAD y NADP ( derivan de la vitamina B 3 ) NAD+ + 2H (2H+ + 2e-) NADH + H o NADH2

46 TIPOS DE COENZIMAS Coenzimas de óxido-reducción * NAD y NADP ( derivan de la vitamina B 3 ) NAD+ + 2H (2H+ + 2e-) NADP+ + 2H (2H+ + 2e-) NADH + H o NADH2 NADPH + H o NADPH2

47 TIPOS DE COENZIMAS Coenzimas de óxido-reducción * NAD y NADP ( derivan de la vitamina B 3 ) NAD+ + 2H (2H+ + 2e-) NADP+ + 2H (2H+ + 2e-) NADH + H o NADH2 NADPH + H o NADPH2 * FMN y FAD ( derivan de la vitamina B 2 )

48 TIPOS DE COENZIMAS Coenzimas de óxido-reducción * NAD y NADP ( derivan de la vitamina B 3 ) NAD+ + 2H (2H+ + 2e-) NADP+ + 2H (2H+ + 2e-) NADH + H o NADH2 NADPH + H o NADPH2 * FMN y FAD ( derivan de la vitamina B 2 ) FAD + + 2H (2H + + 2e - ) FADH + H o FADH2

49 TIPOS DE COENZIMAS Coenzimas de óxido-reducción * NAD y NADP ( derivan de la vitamina B 3 ) NAD+ + 2H (2H+ + 2e-) NADP+ + 2H (2H+ + 2e-) NADH + H o NADH2 NADPH + H o NADPH2 * FMN y FAD ( derivan de la vitamina B 2 ) FAD + + 2H (2H + + 2e - ) FADH + H o FADH2 * Citocromos

50 TIPOS DE COENZIMAS Coenzimas de óxido-reducción * NAD y NADP ( derivan de la vitamina B 3 ) NAD+ + 2H (2H+ + 2e-) NADP+ + 2H (2H+ + 2e-) NADH + H o NADH2 NADPH + H o NADPH2 * FMN y FAD ( derivan de la vitamina B 2 ) FAD + + 2H (2H + + 2e - ) FADH + H o FADH2 * Citocromos Coenzimas que transfieren grupos

51 TIPOS DE COENZIMAS Coenzimas de óxido-reducción * NAD y NADP ( derivan de la vitamina B 3 ) NAD+ + 2H (2H+ + 2e-) NADP+ + 2H (2H+ + 2e-) NADH + H o NADH2 NADPH + H o NADPH2 * FMN y FAD ( derivan de la vitamina B 2 ) FAD + + 2H (2H + + 2e - ) FADH + H o FADH2 * Citocromos Coenzimas que transfieren grupos * Coenzima A: Transfiere grupos acilo

52 TIPOS DE COENZIMAS Coenzimas de óxido-reducción * NAD y NADP ( derivan de la vitamina B 3 ) NAD+ + 2H (2H+ + 2e-) NADP+ + 2H (2H+ + 2e-) NADH + H o NADH2 NADPH + H o NADPH2 * FMN y FAD ( derivan de la vitamina B 2 ) FAD + + 2H (2H + + 2e - ) FADH + H o FADH2 * Citocromos Coenzimas que transfieren grupos * Coenzima A: Transfiere grupos acilo * ATP: Transfiere grupos fosfatos

53 TIPOS DE COENZIMAS Coenzimas de óxido-reducción * NAD y NADP ( derivan de la vitamina B 3 ) NAD+ + 2H (2H+ + 2e-) NADP+ + 2H (2H+ + 2e-) NADH + H o NADH2 NADPH + H o NADPH2 * FMN y FAD ( derivan de la vitamina B 2 ) FAD + + 2H (2H + + 2e - ) FADH + H o FADH2 * Citocromos Coenzimas que transfieren grupos * Coenzima A: Transfiere grupos acilo * ATP: Transfiere grupos fosfatos ATP ADP+ Pi

54 TIPOS DE COENZIMAS Coenzimas de óxido-reducción * NAD y NADP ( derivan de la vitamina B 3 ) NAD+ + 2H (2H+ + 2e-) NADP+ + 2H (2H+ + 2e-) NADH + H o NADH2 NADPH + H o NADPH2 * FMN y FAD ( derivan de la vitamina B 2 ) FAD + + 2H (2H + + 2e - ) FADH + H o FADH2 * Citocromos Coenzimas que transfieren grupos * Coenzima A: Transfiere grupos acilo * ATP: Transfiere grupos fosfatos ATP ADP+ Pi Vitaminas: a veces actúan como precursores de coenzimas

55 Riboflavina FMN.FAD Tiamina Vit.H o B 8 NAD,NADP Ácido nicotínico (PP)

56 HCl

57 Proenzimas HCl

58 Proenzimas Enzimas que deben activarse con otras enzimas, iones,... HCl

59 Proenzimas Enzimas que deben activarse con otras enzimas, iones,... El pepsinógeno HCl pepsina

60 Proenzimas Isoenzimas Enzimas que deben activarse con otras enzimas, iones,... El pepsinógeno HCl pepsina

61 Proenzimas Enzimas que deben activarse con otras enzimas, iones,... El pepsinógeno HCl pepsina Isoenzimas Formas mole culare s d i f e re n t e s de u n a misma enzima que llevan acabo la misma reacción pero (actúan en diferentes tejidos y a distintas velocidades.

62 Proenzimas Enzimas que deben activarse con otras enzimas, iones,... El pepsinógeno HCl pepsina Isoenzimas Formas mole culare s d i f e re n t e s de u n a misma enzima que llevan acabo la misma reacción pero (actúan en diferentes tejidos y a distintas velocidades. Lactato deshidrogenasa

63 MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA 12

64 MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA La sustancia sobre la cual actúa una enzima: Sustrato. 12

65 MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA La sustancia sobre la cual actúa una enzima: Sustrato. La enzima y el sustrato se unen mediante enlaces débiles formando: complejo enzima-sustrato. 12

66 MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA La sustancia sobre la cual actúa una enzima: Sustrato. La enzima y el sustrato se unen mediante enlaces débiles formando: complejo enzima-sustrato. Se forma el complejo activado: estado de transición del complejo enzima-sustrato (se requiere menos energía de transición que el sustrato solo) 12

67 MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA La sustancia sobre la cual actúa una enzima: Sustrato. La enzima y el sustrato se unen mediante enlaces débiles formando: complejo enzima-sustrato. Se forma el complejo activado: estado de transición del complejo enzima-sustrato (se requiere menos energía de transición que el sustrato solo) Se forma el complejo enzima-producto 12

68 MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA La sustancia sobre la cual actúa una enzima: Sustrato. La enzima y el sustrato se unen mediante enlaces débiles formando: complejo enzima-sustrato. Se forma el complejo activado: estado de transición del complejo enzima-sustrato (se requiere menos energía de transición que el sustrato solo) Se forma el complejo enzima-producto Finalmente el producto se desprende y la enzima se recupera intacta 12

69 MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA Aminoácido de fijación Centro activo Aminoácido catalizador sustrato enzima complejo catalítico (enlaces fuertes) Enlaces débiles enzima-sustrato enzima-producto complejo activado Producto A Producto B 13

70 MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA Aminoácido de fijación Centro activo Aminoácido catalizador sustrato enzima complejo catalítico (enlaces fuertes) Enlaces débiles enzima-sustrato enzima-producto complejo activado Producto A Producto B E+S ES EP E+P 13

71

72 Qué hace falta para que una enzima lleve a cabo su actividad?

73 Qué hace falta para que una enzima lleve a cabo su actividad? Un centro activo: (especificidad de sustrato) Región de la enzima que se une al sustrato

74 Qué hace falta para que una enzima lleve a cabo su actividad? Un centro activo: (especificidad de sustrato) Región de la enzima que se une al sustrato Constituye una parte muy pequeña del volumen total de la enzima

75 Qué hace falta para que una enzima lleve a cabo su actividad? Un centro activo: (especificidad de sustrato) Región de la enzima que se une al sustrato Constituye una parte muy pequeña del volumen total de la enzima Formado por aminoácidos (distantes en la estructura 1º y próximos cuando se repliega la proteína)

76 Qué hace falta para que una enzima lleve a cabo su actividad? Un centro activo: (especificidad de sustrato) Región de la enzima que se une al sustrato Constituye una parte muy pequeña del volumen total de la enzima Formado por aminoácidos (distantes en la estructura 1º y próximos cuando se repliega la proteína) Estructura tridimensional

77 Qué hace falta para que una enzima lleve a cabo su actividad? Un centro activo: (especificidad de sustrato) Región de la enzima que se une al sustrato Constituye una parte muy pequeña del volumen total de la enzima Formado por aminoácidos (distantes en la estructura 1º y próximos cuando se repliega la proteína) Estructura tridimensional Los radicales de algunos aa presentan afinidad química por el sustrato, estableciendo enlaces débiles

78 Qué hace falta para que una enzima lleve a cabo su actividad? Un centro activo: (especificidad de sustrato) Región de la enzima que se une al sustrato Constituye una parte muy pequeña del volumen total de la enzima Formado por aminoácidos (distantes en la estructura 1º y próximos cuando se repliega la proteína) Estructura tridimensional Los radicales de algunos aa presentan afinidad química por el sustrato, estableciendo enlaces débiles Un Cofactor (especificidad de acción)

79 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

80 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA Conformación tridimensional del centro activo del enzima

81 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA Conformación tridimensional del centro activo del enzima Entre la enzima y el sustrato existe una alta especificidad. Solo se fijan a las enzimas, los sutratos que pueden establecer algún enlace con los radicales de los aa del centro activo.

82 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA Conformación tridimensional del centro activo del enzima Entre la enzima y el sustrato existe una alta especificidad. Solo se fijan a las enzimas, los sutratos que pueden establecer algún enlace con los radicales de los aa del centro activo. Especificidad absoluta

83 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA Conformación tridimensional del centro activo del enzima Entre la enzima y el sustrato existe una alta especificidad. Solo se fijan a las enzimas, los sutratos que pueden establecer algún enlace con los radicales de los aa del centro activo. Especificidad absoluta La enzima actúa sobre un sustrato, ureasa sobre la urea

84 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA Conformación tridimensional del centro activo del enzima Entre la enzima y el sustrato existe una alta especificidad. Solo se fijan a las enzimas, los sutratos que pueden establecer algún enlace con los radicales de los aa del centro activo. Especificidad absoluta Especificidad de grupo La enzima actúa sobre un sustrato, ureasa sobre la urea

85 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA Conformación tridimensional del centro activo del enzima Entre la enzima y el sustrato existe una alta especificidad. Solo se fijan a las enzimas, los sutratos que pueden establecer algún enlace con los radicales de los aa del centro activo. Especificidad absoluta La enzima actúa sobre un sustrato, ureasa sobre la urea Especificidad de grupo La enzima reconoce un determinado grupo de moléculas, la β- glucosidasa sobre el grupo de los β- glucósidos

86 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA Conformación tridimensional del centro activo del enzima Entre la enzima y el sustrato existe una alta especificidad. Solo se fijan a las enzimas, los sutratos que pueden establecer algún enlace con los radicales de los aa del centro activo. Especificidad absoluta La enzima actúa sobre un sustrato, ureasa sobre la urea Especificidad de grupo La enzima reconoce un determinado grupo de moléculas, la β- glucosidasa sobre el grupo de los β- glucósidos Especificidad de clase

87 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA Conformación tridimensional del centro activo del enzima Entre la enzima y el sustrato existe una alta especificidad. Solo se fijan a las enzimas, los sutratos que pueden establecer algún enlace con los radicales de los aa del centro activo. Especificidad absoluta La enzima actúa sobre un sustrato, ureasa sobre la urea Especificidad de grupo La enzima reconoce un determinado grupo de moléculas, la β- glucosidasa sobre el grupo de los β- glucósidos Especificidad de clase Depende del tipo de enlace, así las fosfatasas separan grupos fosfato

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89 MODELOS DE LA ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

90 MODELOS DE LA ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

91 MODELOS DE LA ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA H. de FISCHER

92 MODELOS DE LA ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA H. de FISCHER El centro activo y sustrato s o n c o m p l e m e n t a r i o s mode lo llave-ce r radura

93 MODELOS DE LA ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA H. de FISCHER El centro activo y sustrato s o n c o m p l e m e n t a r i o s mode lo llave-ce r radura

94 MODELOS DE LA ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA H. de FISCHER El centro activo y sustrato s o n c o m p l e m e n t a r i o s mode lo llave-ce r radura H. de KOSHLAND

95 MODELOS DE LA ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA H. de FISCHER El centro activo y sustrato s o n c o m p l e m e n t a r i o s mode lo llave-ce r radura H. de KOSHLAND Teoría del Ajuste Inducido Existe una adaptación inducida por los aminoácidos del centro activo del enzima modelo mano-guante

96 CINÉTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 17

97 CINÉTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas y, a partir de parámetros cinéticos, deduce la actividad de la enzima, su afinidad por el sustrato y los mecanismos de catálisis 17

98 CINÉTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas y, a partir de parámetros cinéticos, deduce la actividad de la enzima, su afinidad por el sustrato y los mecanismos de catálisis La actividad enzimática: la cantidad de moléculas de sustrato que cada molécula de enzima es capaz de transformar por unidad de tiempo (Número de recambio o constante catalítica) 17

99 CINÉTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas y, a partir de parámetros cinéticos, deduce la actividad de la enzima, su afinidad por el sustrato y los mecanismos de catálisis La actividad enzimática: la cantidad de moléculas de sustrato que cada molécula de enzima es capaz de transformar por unidad de tiempo (Número de recambio o constante catalítica) Determinar la actividad de ciertas enzimas: prueba diagnóstica en patologías. 17

100 CINÉTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas y, a partir de parámetros cinéticos, deduce la actividad de la enzima, su afinidad por el sustrato y los mecanismos de catálisis La actividad enzimática: la cantidad de moléculas de sustrato que cada molécula de enzima es capaz de transformar por unidad de tiempo (Número de recambio o constante catalítica) Determinar la actividad de ciertas enzimas: prueba diagnóstica en patologías. - Elevada actividad de las transaminasas: enfermedades hepáticas 17

101 CINÉTICA ENZIMÁTICA

102 CINÉTICA ENZIMÁTICA La concentración de sustrato afecta a la velocidad de reacción de muchos enzimas.

103 CINÉTICA ENZIMÁTICA La concentración de sustrato afecta a la velocidad de reacción de muchos enzimas. A más [ sustrato] más V de reacción. Hasta que se produce la saturación del enzima por el sustrato. Se ha alcanzado la velocidad máxima

104 CINÉTICA ENZIMÁTICA La concentración de sustrato afecta a la velocidad de reacción de muchos enzimas. A más [ sustrato] más V de reacción. Hasta que se produce la saturación del enzima por el sustrato. Se ha alcanzado la velocidad máxima TEORÍA GENERAL DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA DE MICHAELIS-MENTEN

105 CINÉTICA ENZIMÁTICA La concentración de sustrato afecta a la velocidad de reacción de muchos enzimas. A más [ sustrato] más V de reacción. Hasta que se produce la saturación del enzima por el sustrato. Se ha alcanzado la velocidad máxima V = Vmax TEORÍA GENERAL DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA DE MICHAELIS-MENTEN

106 CINÉTICA ENZIMÁTICA La concentración de sustrato afecta a la velocidad de reacción de muchos enzimas. A más [ sustrato] más V de reacción. Hasta que se produce la saturación del enzima por el sustrato. Se ha alcanzado la velocidad máxima V = Vmax [S] K m + [S] TEORÍA GENERAL DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA DE MICHAELIS-MENTEN

107 CINÉTICA ENZIMÁTICA La concentración de sustrato afecta a la velocidad de reacción de muchos enzimas. A más [ sustrato] más V de reacción. Hasta que se produce la saturación del enzima por el sustrato. Se ha alcanzado la velocidad máxima V = Vmax S: sustrato [S] K m + [S] TEORÍA GENERAL DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA DE MICHAELIS-MENTEN

108 CINÉTICA ENZIMÁTICA La concentración de sustrato afecta a la velocidad de reacción de muchos enzimas. A más [ sustrato] más V de reacción. Hasta que se produce la saturación del enzima por el sustrato. Se ha alcanzado la velocidad máxima V = Vmax S: sustrato [S] K m + [S] TEORÍA GENERAL DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA DE MICHAELIS-MENTEN Vmax: velocidad máxima

109 CINÉTICA ENZIMÁTICA La concentración de sustrato afecta a la velocidad de reacción de muchos enzimas. A más [ sustrato] más V de reacción. Hasta que se produce la saturación del enzima por el sustrato. Se ha alcanzado la velocidad máxima V = Vmax S: sustrato [S] K m + [S] TEORÍA GENERAL DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA DE MICHAELIS-MENTEN Vmax: velocidad máxima Km: constante de Michaelis-Menten (moles/l)

110 Efecto de saturación del enzima por el sustrato

111 Km, es la concentración de sustrato en la cual la enzima alcanza la mitad de velocidad máxima. Efecto de saturación del enzima por el sustrato

112 Km, es la concentración de sustrato en la cual la enzima alcanza la mitad de velocidad máxima. Km= [E] + [ S ] [ ES] Efecto de saturación del enzima por el sustrato

113 Km, es la concentración de sustrato en la cual la enzima alcanza la mitad de velocidad máxima. Km= [E] + [ S ] [ ES] Efecto de saturación del enzima por el sustrato

114 Km, es la concentración de sustrato en la cual la enzima alcanza la mitad de velocidad máxima. Proporciona una idea de la afinidad de una enzima por el sustrato. Si Km es alta->requiere mucha (S) para alcanzar la mitad de la Vmax. Esto implica poca afinidad de la enzima por el sustrato Km= [E] + [ S ] [ ES] Efecto de saturación del enzima por el sustrato

115 Km, es la concentración de sustrato en la cual la enzima alcanza la mitad de velocidad máxima. Proporciona una idea de la afinidad de una enzima por el sustrato. Si Km es alta->requiere mucha (S) para alcanzar la mitad de la Vmax. Esto implica poca afinidad de la enzima por el sustrato Eficacia catalítica Km= [E] + [ S ] [ ES] Efecto de saturación del enzima por el sustrato

116 Enzima Sustrato Producto 20

117 Enzima Sustrato Producto 21

118 Enzima Sustrato Producto 22

119 Enzima Sustrato Producto 23

120 Enzima Sustrato Producto 24

121 Enzima Sustrato Producto 25

122 Saturación del enzima por el sustrato Enzima Sustrato Producto 26

123 Saturación del enzima por el sustrato Enzima Sustrato Producto 27

124 [ S ] Cofactores Inhibidores Factores que influyen en la actividad enzimática Tº Activadores ph 28

125 29

126 Tempe rat ura 29

127 Tempe rat ura 29

128 Al aumentar la Tº aumenta la energía cinética y por lo t a n t o l a V d e reacción. M a y o r í a d e enzimas, Tº óptima (35ºC-40ºC), + 40ºC s e p r o d u c e desnaturalización de la proteína (cambios conf or macion ale s en la estructura 3º y 4º ) Tempe rat ura 29

129

130 ph

131 ph

132 Variaciones del ph ocasionan un cambio en las cargas eléctricas superficiales de las enzimas, alterando sus centros activos y por tanto su actividad biológica. La mayoría de las enzimas-> ph óptimo próximo a neutro ph

133 31

134 Influencia del ph. Curva de actividad de algunos enzimas en función del ph. Tripsina ph óptimo Colinesterasa ph óptimo Actividad relativa ph Actividad relativa ph Pepsina Papaína ph óptimo Actividad relativa ph Actividad relativa ph 31

135

136 Activadores

137 Activadores Las necesidades de las células cambian, por lo tanto la velocidad de las reacciones también.

138 Activadores Las necesidades de las células cambian, por lo tanto la velocidad de las reacciones también. Hay sustancias que activan, retardan o inhiben la actividad enzimática

139 Activadores Las necesidades de las células cambian, por lo tanto la velocidad de las reacciones también. Hay sustancias que activan, retardan o inhiben la actividad enzimática - Cationes: Mg ++, Ca ++, Cl - - Diversas moléculas orgánicas - Propio sustrato

140

141 Inhibidores

142 Inhibidores Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o impiden su actuación. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos

143 Inhibidores -Iones Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o impiden su actuación. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos

144 Inhibidores -Iones -Moléculas orgánicas Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o impiden su actuación. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos

145 Inhibidores Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o impiden su actuación. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos -Iones -Moléculas orgánicas -Producto final de la reacción: I n h i b i c i ó n F E E D - BA C K o Retroinhibición.

146 Inhibidores Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o impiden su actuación. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos -Iones -Moléculas orgánicas -Producto final de la reacción: I n h i b i c i ó n F E E D - BA C K o Retroinhibición. IRREVERSIBLE Inhibidor (metales pesados, cinauro, insecticidas) se une covale nteme nte al centro activo del enzima, alterando su estructura. La penicilina: (-) enzimas de la síntesis de la pared bacteriana

147 Inhibidores Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o impiden su actuación. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos IRREVERSIBLE Inhibidor (metales pesados, cinauro, insecticidas) se une covale nteme nte al centro activo del enzima, alterando su estructura. La penicilina: (-) enzimas de la síntesis de la pared bacteriana -Iones -Moléculas orgánicas -Producto final de la reacción: I n h i b i c i ó n F E E D - BA C K o Retroinhibición. REVERSIBLE La enzima recupera su a c t i v i d a d c u a n d o e l inhibidor deja de actuar.

148 Inhibidores Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o impiden su actuación. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos -Iones -Moléculas orgánicas -Producto final de la reacción: I n h i b i c i ó n F E E D - BA C K o Retroinhibición. IRREVERSIBLE Inhibidor (metales pesados, cinauro, insecticidas) se une covale nteme nte al centro activo del enzima, alterando su estructura. La penicilina: (-) enzimas de la síntesis de la pared bacteriana REVERSIBLE La enzima recupera su a c t i v i d a d c u a n d o e l inhibidor deja de actuar. Competitiva

149 Inhibidores Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o impiden su actuación. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos -Iones -Moléculas orgánicas -Producto final de la reacción: I n h i b i c i ó n F E E D - BA C K o Retroinhibición. IRREVERSIBLE Inhibidor (metales pesados, cinauro, insecticidas) se une covale nteme nte al centro activo del enzima, alterando su estructura. La penicilina: (-) enzimas de la síntesis de la pared bacteriana REVERSIBLE La enzima recupera su a c t i v i d a d c u a n d o e l inhibidor deja de actuar. Competitiva No competitiva

150 ES (activos) EI (inactivos) 34

151 COMPETITIVA Inhibidor semejante al sustrato. Compiten por unirse al centro activo. El grado de inhibición depende de la [S] Aumenta Km, sin modificar Vmax ES (activos) EI (inactivos) 34

152 COMPETITIVA Inhibidor semejante al sustrato. Compiten por unirse al centro activo. El grado de inhibición depende de la [S] Aumenta Km, sin modificar Vmax ES (activos) EI (inactivos) 34

153 ES (activos) EI, ESI (inactivos)

154 NO COMPETITIVA Inhibidor se une en un lugar diferente al centro activo, modificando la estructura del enzima; esto dificulta la unión del sustrato. El grado de inhibición depende de la [I]. No afecta valor de Km, pero disminuye Vmax. ES (activos) EI, ESI (inactivos)

155 NO COMPETITIVA Inhibidor se une en un lugar diferente al centro activo, modificando la estructura del enzima; esto dificulta la unión del sustrato. El grado de inhibición depende de la [I]. No afecta valor de Km, pero disminuye Vmax. ES (activos) EI, ESI (inactivos)

156 36

157 36

158 36

159 Inhibidor 36

160 Modelo estructural de la proteasa del virus del SIDA unida a un inhibidor de la esta enzima, el ritonavir. Inhibidor 36

161 37

162 37

163 El omeprazol (antiulceroso); i n h i b i d o r i r r e v e r s i b l e y selectivo de la Bomba de protones, ácido-gastrica. 37

164 El omeprazol (antiulceroso); i n h i b i d o r i r r e v e r s i b l e y selectivo de la Bomba de protones, ácido-gastrica. El omeprazol suprime la secreción ácido-gástrica por i n h i b i c i ó n e s p e c i f i c a d e l s i s t e m a e n z i m á t i c o a d e n o s i n a t r i f o s f a t a s a hidrogeno-potasio (ATPasa, H+, k+) localizada en la superficie secretora de las células parietales. Ello inhibe el transporte final de los iones. 37

165 38

166 38

167 39

168 COENZIMAS 39

169 RECORDAMOS COENZIMAS 39

170 RECORDAMOS COENZIMAS HOLOENZIMA= APOENZIMA + COENZIMA 39

171 RECORDAMOS COENZIMAS HOLOENZIMA= APOENZIMA + COENZIMA Las coenzimas actúan como transportadores de grupos químicos. La reacción se modifica al aceptar o perder átomos. 39

172 RECORDAMOS COENZIMAS HOLOENZIMA= APOENZIMA + COENZIMA Las coenzimas actúan como transportadores de grupos químicos. La reacción se modifica al aceptar o perder átomos. La unión Coenzima-apoenzima es temporal. 39

173 RECORDAMOS COENZIMAS HOLOENZIMA= APOENZIMA + COENZIMA Las coenzimas actúan como transportadores de grupos químicos. La reacción se modifica al aceptar o perder átomos. La unión Coenzima-apoenzima es temporal. Muchos coenzimas son vitaminas. 39

174 RECORDAMOS COENZIMAS HOLOENZIMA= APOENZIMA + COENZIMA Las coenzimas actúan como transportadores de grupos químicos. La reacción se modifica al aceptar o perder átomos. La unión Coenzima-apoenzima es temporal. Muchos coenzimas son vitaminas. No son específicas, se pueden unir a diferentes apoenzimas. 39

175 RECORDAMOS COENZIMAS HOLOENZIMA= APOENZIMA + COENZIMA Las coenzimas actúan como transportadores de grupos químicos. La reacción se modifica al aceptar o perder átomos. La unión Coenzima-apoenzima es temporal. Muchos coenzimas son vitaminas. No son específicas, se pueden unir a diferentes apoenzimas. Coenzimas de óxido reducción: transportan H+ y e-. (Nucleótidos: NAD+, NADP+ y FAD). Coenzimas de transferencia: Transportan radicales( ATP, transporta grupos fosfato, Acetil CoA grupos acetilo y en su composición intervienen la vitamina B5). 39

176

177 VITAMINAS

178 Imprescindibles para el correcto funcionamiento del organismo VITAMINAS

179 Imprescindibles para el correcto funcionamiento del organismo Son biocatalizadores. Muchas son coenzimas VITAMINAS

180 Imprescindibles para el correcto funcionamiento del organismo Son biocatalizadores. Muchas son coenzimas Diferente naturaleza química VITAMINAS

181 Imprescindibles para el correcto funcionamiento del organismo Son biocatalizadores. Muchas son coenzimas Diferente naturaleza química No se sintetizan. Incorporarlas en la dieta VITAMINAS

182 Imprescindibles para el correcto funcionamiento del organismo Son biocatalizadores. Muchas son coenzimas Diferente naturaleza química No se sintetizan. VITAMINAS Incorporarlas en la dieta Se alteran fácilmente por el calor, el ph, la luz,

183 Imprescindibles para el correcto funcionamiento del organismo Son biocatalizadores. Muchas son coenzimas Diferente naturaleza química No se sintetizan. VITAMINAS Incorporarlas en la dieta Se alteran fácilmente por el calor, el ph, la luz, Se necesitan en pequeñas cantidades

184 Imprescindibles para el correcto funcionamiento del organismo Son biocatalizadores. Muchas son coenzimas Diferente naturaleza química No se sintetizan. VITAMINAS Incorporarlas en la dieta Se alteran fácilmente por el calor, el ph, la luz, Se necesitan en pequeñas cantidades La carencia de vitaminas: avitaminosis

185 Imprescindibles para el correcto funcionamiento del organismo Son biocatalizadores. Muchas son coenzimas Diferente naturaleza química No se sintetizan. VITAMINAS Incorporarlas en la dieta Se alteran fácilmente por el calor, el ph, la luz, Se necesitan en pequeñas cantidades La carencia de vitaminas: avitaminosis La deficiencia de vitaminas: hipovitaminosis

186 Imprescindibles para el correcto funcionamiento del organismo Son biocatalizadores. Muchas son coenzimas Diferente naturaleza química No se sintetizan. VITAMINAS Incorporarlas en la dieta Se alteran fácilmente por el calor, el ph, la luz, Se necesitan en pequeñas cantidades La carencia de vitaminas: avitaminosis La deficiencia de vitaminas: hipovitaminosis Un exceso de vitaminas liposoblubles: hipervitaminosis (se acumulan en tejidos)

187 41

188 VITAMINAS CON FUNCIÓN DE COENZIMA 41

189 VITAMINAS CON FUNCIÓN DE COENZIMA LIPOSOLUBLES 41

190 VITAMINAS CON FUNCIÓN DE COENZIMA LIPOSOLUBLES Son de naturaleza lipídica. solubles en disolventes orgánicos 41

191 VITAMINAS CON FUNCIÓN DE COENZIMA LIPOSOLUBLES Son de naturaleza lipídica. solubles en disolventes orgánicos Vitamina A 41

192 VITAMINAS CON FUNCIÓN DE COENZIMA LIPOSOLUBLES Vitamina A Son de naturaleza lipídica. solubles en disolventes orgánicos Protege los epitelios. Necesaria para la percepción visual ya que actúa como grupo prostético de la rodopsina, molécula cuya rotura estimula el nervio óptico 41

193 VITAMINAS CON FUNCIÓN DE COENZIMA LIPOSOLUBLES Vitamina A Son de naturaleza lipídica. solubles en disolventes orgánicos Protege los epitelios. Necesaria para la percepción visual ya que actúa como grupo prostético de la rodopsina, molécula cuya rotura estimula el nervio óptico Vitamina E 41

194 VITAMINAS CON FUNCIÓN DE COENZIMA LIPOSOLUBLES Vitamina A Vitamina E Son de naturaleza lipídica. solubles en disolventes orgánicos Protege los epitelios. Necesaria para la percepción visual ya que actúa como grupo prostético de la rodopsina, molécula cuya rotura estimula el nervio óptico Actúa como antioxidante al impedir que el oxígeno destruya los enlaces dobles de los ac. grasos insaturados. 41

195 VITAMINAS CON FUNCIÓN DE COENZIMA LIPOSOLUBLES Vitamina A Vitamina E Son de naturaleza lipídica. solubles en disolventes orgánicos Protege los epitelios. Necesaria para la percepción visual ya que actúa como grupo prostético de la rodopsina, molécula cuya rotura estimula el nervio óptico Actúa como antioxidante al impedir que el oxígeno destruya los enlaces dobles de los ac. grasos insaturados. Vitamina D 41

196 VITAMINAS CON FUNCIÓN DE COENZIMA LIPOSOLUBLES Vitamina A Vitamina E Vitamina D Son de naturaleza lipídica. solubles en disolventes orgánicos Protege los epitelios. Necesaria para la percepción visual ya que actúa como grupo prostético de la rodopsina, molécula cuya rotura estimula el nervio óptico Actúa como antioxidante al impedir que el oxígeno destruya los enlaces dobles de los ac. grasos insaturados. Regula la absorción de clacio. para su síntesis son necesarios los rayos UV. 41

197 VITAMINAS CON FUNCIÓN DE COENZIMA LIPOSOLUBLES Vitamina A Vitamina E Vitamina D Son de naturaleza lipídica. solubles en disolventes orgánicos Protege los epitelios. Necesaria para la percepción visual ya que actúa como grupo prostético de la rodopsina, molécula cuya rotura estimula el nervio óptico Actúa como antioxidante al impedir que el oxígeno destruya los enlaces dobles de los ac. grasos insaturados. Regula la absorción de clacio. para su síntesis son necesarios los rayos UV. Vitamina K 41

198 VITAMINAS CON FUNCIÓN DE COENZIMA LIPOSOLUBLES Vitamina A Vitamina E Vitamina D Son de naturaleza lipídica. solubles en disolventes orgánicos Protege los epitelios. Necesaria para la percepción visual ya que actúa como grupo prostético de la rodopsina, molécula cuya rotura estimula el nervio óptico Actúa como antioxidante al impedir que el oxígeno destruya los enlaces dobles de los ac. grasos insaturados. Regula la absorción de clacio. para su síntesis son necesarios los rayos UV. Vitamina K Actúa en la protombina.molécula precursora de la trombina, enzima necesaria para la coagulación de la sangre. 41

199 42

200 HIDROSOLUBLES 42

201 HIDROSOLUBLES Son solubles en agua y, por tanto, se difunden muy bien en sangre. 42

202 HIDROSOLUBLES Son solubles en agua y, por tanto, se difunden muy bien en sangre. Vitaminas del complejo B 42

203 HIDROSOLUBLES Son solubles en agua y, por tanto, se difunden muy bien en sangre. Vitaminas del complejo B Destacan TPP (forma activa de la B1) interviene en el metabolismo oxidativo de glúcidos y lípidos. La B2, forma parte de coenzimas FAD y FMN, que actúan en el c. de Krebs y en la cadena celular respiratoria. La B3, forma parte del coenzima NAD (oxidación de glúcidos y proteínas) y del NADP ( fotosíntesis) La B5, forma parte del coenzima A que cataliza el metabolismo de ac. grasos y ac. pirúvico. 42

204 HIDROSOLUBLES Son solubles en agua y, por tanto, se difunden muy bien en sangre. Vitaminas del complejo B Destacan TPP (forma activa de la B1) interviene en el metabolismo oxidativo de glúcidos y lípidos. La B2, forma parte de coenzimas FAD y FMN, que actúan en el c. de Krebs y en la cadena celular respiratoria. La B3, forma parte del coenzima NAD (oxidación de glúcidos y proteínas) y del NADP ( fotosíntesis) La B5, forma parte del coenzima A que cataliza el metabolismo de ac. grasos y ac. pirúvico. Vitamina C 42

205 HIDROSOLUBLES Son solubles en agua y, por tanto, se difunden muy bien en sangre. Vitaminas del complejo B Destacan TPP (forma activa de la B1) interviene en el metabolismo oxidativo de glúcidos y lípidos. La B2, forma parte de coenzimas FAD y FMN, que actúan en el c. de Krebs y en la cadena celular respiratoria. La B3, forma parte del coenzima NAD (oxidación de glúcidos y proteínas) y del NADP ( fotosíntesis) La B5, forma parte del coenzima A que cataliza el metabolismo de ac. grasos y ac. pirúvico. Vitamina C Interviene en la síntesis del colágeno. Actúa como cofactor en reacciones de hidroxilación (prolina hidroxiprolina) 42