Aminoàcids (aa) Grup amino. Grup àcid. C α C més proper al grup àcid

Transcripción

1 PROTEÏNES

2 Aminoàcids (aa) Les proteïnes estan formades per subunitats anomenades aminoàcids hi ha + de 200 aa, però solament 20 formen les proteïnes = aa protèics o α-aa Grup amino Grup àcid C α C més proper al grup àcid Cadena lateral depenent de quina siga tindrem cadascun dels 20 aa determ les propietats químiques i biològiques de l aa

3

4

5

6 3 són apolares aromátics R: de natura aromàtica (hi ha un cicle). Són capaços de absorbir la llum Phe, Tyr, Trp

7 Els org heteròtrofs NO poden sintetitzar tots els aa proteics: aa no essencials aquells que podem sintetitzar aa essencials no els podem sintetitzar i per tant els hem d ingerir en la dieta Als humans hi ha 9 aa essencials Els org autòtrofs poden sintetitzar-los tots

8 1. Propietats 1. Caràcter amfòter en dissolució aquosa es pot comportar com a àcid o base segons el ph de la dissolució, gràcies al grup COOH i el NH 2 : - Si ph àcid el grup amino NH 2 guanya un H + (es comporta com una base) quedant -NH Si ph bàsic el grup carboxil -COOH cedeix un H + (es comporta com un àcid) quedant -COO - - Si ph neutre s ionitzen ambdós Així tenim un compost doblement ionitzat. Es diu que l aa està en forma zwitter zwitteriònica.

9 zwitter Estes 3 formes es troben en equilibri desplaçant-se cap a un costat o altre depenent del ph Així si a un ph un aa té 60% amb càrrega + 40% amb càrrega 0 càrrega=0,6 El ph al que un aa té càrrega = 0 és el punt isoelèctric (pi) dependrà: del grup amino i carboxil de les R (poden tindre grups NH2 o COOH o encara que no en tinguen poden influir en la facilitat per a ionitzar-se)

10 pi >ph en el que está càrrega + pi < ph en el que está càrrega - Electroforesi per isoelectroenfoc Un aa tiene un pi de 6 5, si está en un medio con ph 8, hacia que electrodo se desplazará? pi = 6,5 a ph = 6,5 càrrega= 0 = ión zwitterion con grupo NH 3+ y COO - A ph= 8, quedará carregat negativament es desplaçará cap a la part + (anode)

11

12 Qqc

13 2. Estereoisomeria Com que el C α és asimètric (excepte en la glicina) apareixen 2 configuracions L i D depenent del lloc que ocupa el NH2 Tots els aa protèics són L Existeixen D-aa : - PC bact - alguns Ab

14 Racemización rotació de forma que es canvia la forma L per la D i a l inversa També tenen activitat òptica: Dextrogirs si desvien el pla de llum a dreta (+) Levogirs si desvien la llum a l esquerra (-)

15 2. Enllaç peptídic Entre el grup COOH d un aa i el grup NH 2 de l aa següent PÈPTID

16

17 Característiques de l enllaç peptídic És un enllaç covalent de tipus amida C-N Caràcter parcial de doble enllaç no rotació C, N i O i H units al mateix pla Longitut intermitja entre C-N i C=N L O i el H units a l enllaç es situen en costats oposats configuració TRANS

18

19

20 Proteïnes Són polímers lineals α-l-aa units per enllaços peptídics 4 nivells estructurals:

21 Estructura primària És la seqüència d aa en una cadena polipeptídica 20 aa protèics = 20 n seq protèiques diferents Semblances significatives entre seq prot indicador d evolució des d un avantpassat comú proteïnes homòlogues Forma de zig-zag planaritat dels enllaços Determinarà la resta de les estructures de la proteïna

22 Estructura secundària És la disposició espaial que adopta la cadena d aa per a ser estable: α-hèlix: Dextrogira R cap a l exterior Grups C=O i N-H cap a dalt o cap a baix, paral lels a l eix de la hèlix ponts d H entre: O (C=O)i H (N-H) cada 4 aa L estabilitat depén dels aa (Pro NO forma ponts d H) 5.4 Å /volta i 3,6 aa/volta

23 Full-β: Full pegat en zig-zag (com a l estruct 1ª) S estabilitza per ponts d H entre O i H que queden oposats R cap amunt o cap avall

24 + compacta + freq - compacta - freq No totes les parts d una proteïna poden ser classificades com a hèlix o full hi ha plegaments i girs q permeten connectar estructures 2ª

25

26 En alguns casos combinacions d estruct secund amb geometria específica:

27 Estructura terciaria Plegament determinat per les interaccions fq entre diferents cadenes laterals buscant l estabilitat al medi en que es troba Interaccions entre R d aa allunyats Residus hidrofòbics a l int i els polars a l ext en contacte en el medi aquós 2 formes bàsiques: Fibrosa baix grau de plegament, allargades, insolubles en aigua, funcions estructurals (Ex: col lagen) Globular molt empaquetades, esfèriques, solubles en aigua, funcions dinàmiques (Ex: mioglobina)

28 Tipus d interaccions que estabilitzen l estruct 3ª: Ponts d H entre R polars q tinguen algun grup q puga actuar com dador o acceptor de H+ o grups C=O i N-H que no intervinguen en l estruct 2ª Interaccions electrostàtiques entre R amb càrregues oposades (aa àcids i bàsics) o extrem amb càrrega parcial Forces de Van der Waals + interaccions hidrofòbiiques entre R apolars molt dèbils Ponts disulfur entre grups SH de la Cys interaccions covalents molt fortes

29

30 La forma del cabello, liso o rizado, depende de la manera en que se establezcan los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina. En los cabellos lacios los puentes disulfuro entre las alfa-hélices de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados los puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan en diferente nivel, como cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta. Sabies que...?

31

32 En cadenes polipeptídiques llargues (+200 aa)solen plegar-se forment agrupacions anomenades DOMINIS: Actuen com a unitats estructurals estables de forma independent Solen ser unitats funcionals els diferents dominis d una proteïna tenen funcions diferents S uneixen per parts flexibles (actuen com una frontissa)

33

34 Estructura quaternària Hi ha proteïnes formades per + d una cadena polipeptídica la disposició espacial d aquestes s anomena estructura quaternaria Les cadenes es mantenen unides per les mateixes interaccions que en l estruct 3ª Permet + estabilitat LA ESTRUCTURA QUATERNARIA (o la terciària si solament tenen una cadena polipeptídica ) ÉS LA QUE DETERMINA L ACTIVITAT BIOLÒGICA DE LA PROTEÏNA SI EIXA ESTRUCTURA ES PERD LA PROTEÏNA PERD LA SEUA FUNCIÓ Jmol /Molviewer visualitzadors (insulina = 2HIU, Hb= 4HHB)

35 Estruct quaternaria de l hemoglobina amb 4 cadenes polipeptídiques (2 cadenes α i 2 β) teoconfor.swf

36 Fixeu-se quan d important és la estructura primaria per a la conformació d estruct 2ª,3ª i per tant de 4ª

37 Propietats de les proteïnes Es deriven de l estructura (i de les cadenes R dels aa que queden exposats al medi): 1. Especificitat 2. Comportament àcid-base 3. Solubilitat 4. Desnaturalització

38 1. Especificitat - Especificitat de funció - Seqüència específica d aa que determ la estruct 1ª estr 2ª estr 3ª estr 4ª FUNCIÓ - Especialment imp en: - EZ específiques de substrat - Inmunoglobulines específiques d antígen - Especificitat d espècie - Estudis filogenètics

39 2. Comportament àcid base - Igual com els aa, les proteïnes presentaran una càrrega elèctrica depenent del ph del medi i els aa que la formen Punt isoelèctric ph al que la càrrega és zero

40 3. Solubilitat + aa polars i + cap a l exterior + solubilitat Estableixen ponts d H amb molec d aigua queda envoltada de molec d aigua capa de solvatació - Prot fibroses + insolubles - Prot globulars + solubles R polars a l ext Salinitat + diluïdes + solubilitat ions competeixen per envoltar-se d aigua Si afegim una sal a una dissolució de prot en aigua, l aigua passarà a envoltar els ions la proteïna perd la capa de solvatació i precipita ph del medi càrregues Tª

41

42 4. Desnaturalització - És la pèrdua de l estructura NATIVA (aquella a la que té funció) d una proteïna solen conservar l estr 1ª - Agents desnaturalitzadors: - Físics: Tª, ph, agitació violenta I PER TANT LA PÈRDUA DE LA FUNCIÓ - Químics: subst com urea i ion guanidino competeixen amb els grups COOH i NH2 de la prot per formar ponts d H

43 Pot ser: Reversible al despareixer el agent, recupera l estructura nativa Irreversible No pot recuperar l estruct nativa

44 Funcions de les proteïnes Estructural fixar forma, donar rigidesa o flexibilitat Col lagen (txt conjuntiu dens, tendons), queratina (pel i ungles), fibroïna (seda), histones (ADN), glucoproteïnes (membrana), actina i miosina (músculs), Reserva magatzem d aa Albúmina (ou), caseïna (llet), gliadina (blat) Reguladores del ph Defensiva les inmunoglobulines, trombina i fibrinògen (coagulació),

45 Funcions actives interaccionen amb una altra subst (lligand) de forma específica EZ catalitzadores en reaccions químiques Reguladores hormones (insulina, glucagó, GH..) o receptors hormonals Transportadores s uneixen a un lligand i el transporten: Hb i Mb (unió a O 2 )

46

47 Contràctils al unir-se al lligand es produeix un canvi de conformació estirament o acurtament: miosina Inmunes o inmunoglobulines (Ac) s uneixen irreversiblement a un lligand (Ag) que és una subst tòxica i la bloquegen

48 Classificació proteïnes

49

50