Química Bioinorgánica. del hierro

Transcripción

1 Química Bioinorgánica del hierro 1

2 Generalidades del hierro 2

3 Hierro 4o. lugar en abundancia sigue a la del Al Núcleo terrestre: hierro, níquel Hierro puro: metal blanco brillante (p.f C), baja dureza y muy reactivo En aire húmedo se oxida con rapidez para dar óxido hidratado. 3

4 Hierro metálico: pirofórico Se combina con cloro al calentarlo débilmente y con no metales como azufre, fósforo, boro, carbono y silicio. Minerales de hierro: hematita: magnetita: Fe 2 O 3 limonita: Fe 3 O 4 siderita: FeCO 3 4

5 Hierro: Fe No. Atómico: 26 Configuración electrónica: [Ar]3d 6 4s 2 Estados de oxidación: -I, 0, +I, +II, +III, +IV, +V y +VI. Estado +V: procesos bioinorgánicos 5

6 Estados de oxidación y estereoquímica del hierro Ed. de oxidación No. de coordinación Geometría Ejemplo Fe III, d 5 3 Trigonal Fe[N(SiMe 3 ) 2 ] 3 4 Tetraédrica FeCl - 4, Fe III en Fe 3 O 4 5 PC FeCl(acac) 2 Cl, FeCl(dtc) 2 5 BPT Fe(N 3 ) , FeCl 5 6 Octaédrica Fe2O3, [Fe(C 2 O 4 ) 3 ] 3-3-, FeCl 6 7 Aprox. BPP FeDETA(H 2 O)] - 8 Dodecaédrica [Fe(NO 3 ) 4 ] - Fe IV, d 4 4 Tetraédrica Fe(1-norbornil) 4 6 Octaédrica [Fe(diars) 2 Cl 2 ] 2+ Fe VI, d 2 4 Tetraédrica 2- FeO 4 6

7 Óxidos de hierro FeO: se obtiene por descomposición térmica del oxalato de hierro(ii) al vacío, como polvo pirofórico negro. Fe 2 O 3 : se obtiene por hidrólisis de cloruro de hierro a temperaturas elevadas. Fe 3 O 4 : se encuentra en la naturaleza, cristales octaédricos de color negro. 7

8 Halogenuros Halogenuros: ferrosos, Fe(II) y ferricos, Fe(III) FeF 3 FeCl 3 FeBr 3 FeF 2 FeCl 2 FeBr 2 FeI 2 El Fe forma complejos binarios con elementos de los grupos V y VI, siendo los sulfuros los más comunes. 8

9 Fe(II) Configuración electrónica d 6 Complejos: octaédricos, spin alto Complejos de spin bajo: fen, bipi o CN - Complejos de menor estabilidad que Fe(III) 9

10 Mayor afinidad por ligantes nitrogenados Se comporta como ácido de Lewis frontera Iones estables: sustancias sólidas cristalinas de color verde 10

11 Soluciones acuosas: ion hexaacuahierro(ii), [Fe(H 2 O) 6 ] 2+ 2Fe /2O 2 + 2H + = 2Fe 3+ + H 2 OE 0 = 0.46 V Complejos ferrosos se pueden oxidar a complejos férricos: [Fe(CN) 6 ] 3- + e = [Fe(CN) 6 ] 4- E 0 = 0.36V [Fe(H 2 O) 6 ] 3+ + e = [Fe(H 2 O) 6 ] 2+ E 0 = 0.77V [Fe(fen) 3 ] 3+ + e = [Fe(fen) 3 ] 2+ E 0 = 1.12V 11

12 Coord. 6 (octaédrico): H 4 [Fe(CN) 6 ] CN CN CN Fe CN CN CN Coord. 4 (tetraédrico): sales de FeCl 4 2- H 2 C S CH 2 Fe C H 2 S S C H 2 Coord. 5 (BPT): Fe(np 3 )X+ y Fe(pp 3 )X + 12

13 Fe(III) Configuración elctrónica: d 5 Complejos mononucleares: octaédricos, spin alto Complejos de spin bajo: fen, bipi o CN - Carácter ácido duro: menor afinidad por iones haluro (F - Br - ). 13

14 Tendencia a combinarse con ligantes donadores a través de átomos de oxígeno Escasa afinidad por ligantes monodentados N- dadores Solución acuosa: rosa pálido 14

15 Solución acuosa: hidroliza y /o forma complejos: [Fe(H 2 O) 6 ] 3+ = [Fe(H2O) 5 (OH)] 2+ [Fe(H 2 O) 5 (OH)] 2+ = [Fe(H 2 O) 4 (OH) 2 ] 2+ [Fe(H 2 O) 4 (OH) 2 ] 2+ = [Fe(H 2 O) 4 (OH) 2 Fe(H 2 O) 4 ] 4+ Puente lineal: Fe-O-Fe K= , K= yk=

16 Ion férrico: se reduce con facilidad por agentes reductores como I -. Ion férrico: oxida al ion sulfuro generando un precipitado de sulfuro férrico. Óxido hidratado: por adición de carbonato o bicarbonato a solución de Fe(III). 16

17 oafinidad por ligantes de aminas: baja; sólo con aminas quelatantes como EDTA, [Fe(EDTA)H 2 O] -, bipi, fen. oafinidad por ligantes que coordinan por oxígeno. oforma complejos con iones halogenuro y SCN -.Mayor afinidad por F -. [Fe(SCN) 6 ] 3- Fe(S 2 CNR 2 ) 3 osales con ion CN: [Fe(CN) 6 ] 4- [Fe(CN) 6 ] 3- (venenoso) 17

18 Complejos oxo (importancia bioquímica) Complejos binucleares: a) De doble puente: octaedros que comparten doble arista: N N O O O Fe Fe O O O N N b) Puente lineal o casi lineal: Fe-O-Fe Cl C N N C Fe O O O O Fe C N N C Cl 18

19 Compuestos con estados de oxidación mixtos Azul de Prusia Solución de Fe(III) con hexacianoferrato(ii): pp azul Azul de Turnbull Solución de Fe(II) con hexacianoferrato(iii): 19

20 Ambas son hexacianoferratohierro(iii): ordenación cúbica de átomos de hierro con iones CN Fe 4 [Fe(CN) 6 ] 3.xH 2 O M I Fe III [Fe II (CN) 6 ].yh 2 O M I = K, Na o Rb Todos los Fe están en esquinas del cubo, con ¼ de sitios ocupado por moléculas de agua y M I está en el centro. 20

21 Cúmulos de hierro azufre (bioquímica) Más de un centenar de metaloproteínas que contienen cúmulos atómicos de Fe y S. Se encuentran en células de todas las especies. Funciones: - transferencia electrónica - proceso de activación catalítica - biosensores de hierro, oxígeno, superóxido 21

22 Se sintetizan en la mitocondria: - IscU: sirve de andamiaje para construir el motivo estructural sfe-ys - IscS e IscA: transportan S y F. Cúmulo Fe-S: a) se transfiere a proteínas inmaduras dentro de mitocondria y forma la proteína completa. b) Se transfiere a proteínas inmaduras del citosol. 22

23 Complejos bi y tetranucleares con puentes de átomos de azufre: identicos a los de sistemas biológicos. Distintos estados de oxidación: mezclas de Fe II yfe III. Tipos más importantes de cúmulos: X X Fe S S Fe X X X S Fe Fe S SH Fe Fe S X 23 X

24 Fe(III) vs Fe(II) Fe(III) Fe(II) pks 2x x10-16 Complejos hidróxido [Fe(OH) 3 y/o (FeO(OH)] Fe(OH) 2 A ph fisiológico: - [Fe(II)] = 0.1M - [Fe(III)] = M 24

25 Funciones biológicas Abundancia: g en adulto Distribución: forma parte de distintas biomoléculas Funciones: a) Transporte y almacenamiento de dioxígeno a) Procesos de transferencia electrónica b) Activación de dioxígeno y dinitrógeno 25

26 Principales proteínas de Fe en el hombre Proteína Función MM (kda) Mioglobina Almacenamiento de O Hemoglobina Transporte de O Transferrina Transporte de Fe 80 Ferritina Almacenamiento de Fe 450 Citocromo c Transporte de electrones 12.4 Citocromo c Transformación de O 2 a 200 oxidasa H 2 O Citocromo P450 Activación e incorporación 45 de oxígeno Proteínas Fe-S Transporte de electrones Variable Ribonucleotido Transferencia de ARN a 260 reductasa ADN Catalasa Metabolismo de H 2 O Peroxidasas Metabolismo de H 2 O 2 variable 26