Guía Docente FACULTAD DE FARMACIA

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1 Guía Docente ASIGNATURA: QUÍMICA E INGENIERÍA DE PROTEÍNAS 3º CURSO; 1 ER SEMESTRE GRADO: BIOTECNOLOGÍA MODALIDAD: PRESENCIAL CURSO 2016/2017 FACULTAD DE FARMACIA

2 1. IDENTIFICACIÓN DE LA ASIGNATURA 1.- ASIGNATURA: Química e Ingeniería de Proteínas Código: e305 Curso(s) en el que se imparte: 3º Semestre(s) en el que se imparte: Primero Carácter: Obligatorio ECTS: 6 Horas ECTS: 25 Idioma: español Modalidad: Presencial Grado en que se imparte la asignatura: Biotecnología Facultad en la que se imparte la titulación: Farmacia 2.- ORGANIZACIÓN DE LA ASIGNATURA: Departamento: Química y Bioquímica Área de conocimiento: Bioquímica y Biología Molecular; Química Orgánica, 2. PROFESORADO DE LA ASIGNATURA 1.- IDENTIFICACIÓN DEL PROFESORADO: Responsable de Asignatura Tlfno (ext): Despacho: Perfil Docente e Investigador Líneas de Investigación: Mª del Pilar Ramos Álvarez, Mª del Pilar. PhD. pramos@ceu.es 003 Edificio B Catedrático Bioquímica y Biología Molecular; Doctor en Ciencias Biológicas (prog. Bioquímica y Biología Molecular) por la Universidad Autónoma de Madrid Regulación del metabolismo y bases moleculares de la patología 4 sexenios de investigación Terrados Aguado, Gloria, PhD Tlfno (ext): (Ext. 4779) gloriamaria.terradosaguado@ceu.es Despacho: 108, Edificio C Tlfno (ext): Ramos González, Ana, PhD (ext:4796) 2

3 Despacho: Edificio A De Pascual-Teresa Fernández, Beatriz, PhD. Tlfno (ext): bpaster@ceu.es Despacho: Decanato. Edificio A, Pérez Castells, Javier, PhD. Tlfno (ext): (ext: 4936) jpercas@ceu.es Despacho: Edificio A Sevillano Fernández, Julio, PhD. Tlfno (ext): jsevilla@ceu.es Despacho: Despacho RR Internacionales (Edificio C) Tlfno (ext): Zapico Rodríguez, José María, PhD (ext:4723) Despacho: 210 (Edificio C) 2.- ACCIÓN TUTORIAL: Para todas las consultas relativas a la asignatura, los alumnos pueden contactar con el/los profesores a través del , del teléfono y en el despacho a las horas de tutoría que se harán públicas, en el portal del alumno. 3. DESCRIPCIÓN DE LA ASIGNATURA La asignatura de química e ingeniería de proteínas abarca el estudio de la estructura de las proteínas y su procesamiento desde su síntesis hasta su degradación. Asimismo se aborda el estudio y aplicación de los principales métodos y técnicas para su aislamiento, purificación y análisis. Este conocimiento es fundamental para comprender la tecnología de las proteínas recombinantes que son la base de la industria biotecnológica. Para cursar esta asignatura se recomienda haber cursado previamente las asignatura de Química 3

4 Orgánica y Bioquímica. Requisitos previos: Se recomienda que el alumno haya cursado las asignaturas de Química Orgánica, Bioquímica y Bioinformática. 1.- COMPETENCIAS: 4. COMPETENCIAS Código CB1 CB2 Competencias Básicas y Generales Que el estudiante haya demostrado poseer y comprender conocimientos en un área de estudio que parte de la base de la educación secundaria general, y se suele encontrar a un nivel que, si bien se apoya en libros de texto avanzados, incluye aspectos que implican conocimientos procedentes de la vanguardia de su campo de estudio Que el estudiante sea capaz de aplicar sus conocimientos a su trabajo o vocación de una forma profesional y posea las competencias que suelen demostrarse por medio de la elaboración y defensa de argumentos y la resolución de problemas dentro de su área de estudio. CG1 CG4 CG5 Pensamiento analítico y crítico Uso de TICs, información y bases de datos. Adaptación al entorno y creatividad. Código Competencias Específicas CE6 CE7 CE8 CE12 Dirigir y trabajar en un laboratorio con material biológico y/o químico, según los más altos estándares de calidad vigentes, aplicando en cada caso las normas de bioseguridad y de eliminación de residuos correspondientes Manejar los medios instrumentales y aplicar los métodos y técnicas más relevantes y novedosos en las aplicaciones biotecnológicas (analíticas, bioquímicas, moleculares, inmunoquímicas y ómicas), incluyendo la validación del ensayo, la recolección y manejo de datos y el análisis y evaluación crítica de los mismos. Diseñar y ejecutar un protocolo de obtención, purificación, caracterización o cuantificación de biomoléculas o de productos biotecnológicos, incluyendo proteínas con o sin actividad enzimática y ácidos nucleicos, determinando el rendimiento de cada paso y la pureza final de la preparación. Utilizar críticamente las técnicas actuales de la información y comunicación, accediendo y manejando las fuentes de información y bases de datos biológicos, y/o de patentes, así como la literatura científica y técnica del área. 2.- RESULTADOS DE APRENDIZAJE: Código Resultados de Aprendizaje RA6 Es capaz de dirigir y trabajar en un laboratorio con material biológico y/o químico, según los más altos estándares de calidad vigentes, aplicando en cada caso las normas de bioseguridad y de eliminación de residuos correspondientes. 4

5 RA7 RA8 RA12 RB1 RB2 Maneja los medios instrumentales y aplica los métodos y técnicas más relevantes y novedosos en las aplicaciones biotecnológicas (analíticas, bioquímicas, moleculares, inmunoquímicas y "ómicas"), incluyendo la validación del ensayo, la recolección y manejo de datos y el análisis y evaluación crítica de los mismos Es capaz de diseñar y ejecutar un protocolo de obtención, purificación, caracterización o cuantificación de biomoléculas o de productos biotecnológicos, incluyendo proteínas con o sin actividad enzimática y ácidos nucleicos, determinando el rendimiento de cada paso y la pureza final de la preparación. Utiliza críticamente las técnicas actuales de la información y comunicación, accede y maneja las fuentes de información y bases de datos biológicos y/o de patentes, así como la literatura científica y técnica del área. Posee y comprende conocimientos en un área de estudio que parte de la base de la educación secundaria general, y se suele encontrar a un nivel que, si bien se apoya en libros de texto avanzados, incluye aspectos que implican conocimientos procedentes de la vanguardia de su campo de estudio. Aplica sus conocimientos a su trabajo o vocación de una forma profesional y posee las competencias que suelen demostrarse por medio de la elaboración y defensa de argumentos y la resolución de problemas dentro de su área de estudio. 5. ACTIVIDADES FORMATIVAS 1.- DISTRIBUCIÓN TRABAJO DEL ESTUDIANTE: Total Horas de la Asignatura 150 Código Nombre Horas Presenciales AF2 Seminario 32 AF3 Taller-grupo de trabajo/tutorías académicas 6 AF4 Prácticas de laboratorio 32 AF5 Otros 3 TOTAL Horas Presenciales 73 Código Nombre Horas No Presenciales AF6 Trabajo Autónomo del Estudiante DESCRIPCIÓN ACTIVIDADES FORMATIVAS: Actividad Seminario Definición Actividad formativa en el aula-seminario que, bajo la guía del profesor, fomenta el aprendizaje cooperativo entre los alumnos y se ordena al estudio de casos y de la cuestión a estudiar en detalle. Clases teóricas participativas: El profesor desarrollará aspectos concretos y sistemáticos del programa de la asignatura incentivando la participación del alumno mediante preguntas, tanto directas como indirectas. 5

6 Taller-Grupo de Trabajo- /Tutorías académicas Prácticas de laboratorio Otros Seminarios de problemas: Los alumnos resolverán problemas y cuestiones derivadas de los contenidos teóricos expuestos en las clases magistrales y en las clases teóricas participativas. En algunos casos el trabajo se resolverá en el aula, mientras que en otros los alumnos traerán resueltos los problemas y cuestiones que serán planteadas en al aula para analizar las diferentes aproximaciones realizadas. Actividad formativa en el aula-taller que, bajo la guía del profesor, se ordena a la resolución individual o cooperativa de ejercicios y problemas o a la ejecución de trabajos técnicos o artísticos. Se realizarán 3 talleres: Taller 1: los alumnos en grupos de 3-4 alumnos prepararán, a partir de un trabajo científico, una presentación con el protocolo de purificación/aislamiento de la proteína de estudio, incluyendo el fundamento de la técnica aplicada. Taller 2: Modelado de proteínas a realizar en aulas de informática. Taller 3: los alumnos en grupos de 3-4 alumnos prepararán una exposición oral sobre un tema de ingeniería de proteínas a elegir de un listado que se publicará al inicio de la asignatura. En las tutorías académicas se realizará la resolución de dudas y ejercicios a un grupo reducido de estudiantes. Actividad formativa que se desarrolla en un laboratorio convenientemente equipado que, bajo la guía del profesor-tutor, fomenta el aprendizaje autónomo y/o cooperativo del alumno y, donde cada alumno lleva a cabo experiencias prácticas que consoliden los conocimientos adquiridos en las clases magistrales y seminarios a través de la aplicación de los mismos. El proceso concluye en cada práctica con la reunión, interpretación y análisis de los datos obtenidos. Las prácticas de laboratorio se desarrollan durante 8 días en sesiones de 4 horas cada día, que se organizarán en dos bloques de 3 (lab. Química Orgánica) y 5 días (lab. Bioquímica y Biología Molecular) respectivamente. Realización de controles para evaluar la progresión del alumno 1.- ASISTENCIA A CLASE: 6. SISTEMAS Y CRITERIOS DE EVALUACIÓN Para poder acogerse al sistema de evaluación continua es precisa la asistencia al 75% de las clases de teoría (se realizarán controles de asistencia). Ya que el alumno puede faltar el 25% del total de las clases, no se admitirán justificaciones de ausencia. La asistencia a las clases prácticas es obligatoria en un 100%. 2.- SISTEMAS Y CRITERIOS DE EVALUACIÓN: CONVOCATORIA ORDINARIA (Evaluación Continua) 1 Código Nombre Nota mínima 2 E22 Evaluación in situ (asistencia y participación en Seminarios y talleres) Peso - 5% E1 Examen de tipo tema y/o test (Primer Parcial) 4 20% E23 Examen de ejercicios, problemas, supuestos, etc (Primer Parcial) 4 15% 6

7 E1 Examen de tipo tema y/o test (examen final) 4 35% E24 Resolución de ejercicios, problemas, supuestos, etc (talleres) E4 Presentación y exposición oral y/o escrita 5% E22 Evaluación "in situ" de prácticas de laboratorio 5 7% E21 Cuaderno de prácticas 5 8% 5% CONVOCATORIA EXTRAORDINARIA Código Nombre Nota mínima 2 Peso E23 Examen de tipo tema y/o test (Examen Final) 5 70% E23 Examen con ejercicios, problemas, supuestos (Examen Final) 5 20% E22/E21 Evaluación de las prácticas en convocatoria ordinaria 5 10% E23 Examen con ejercicios, problemas, supuestos (Examen de laboratorio) 3 (1) En el caso excepcional del estudiante que por causa justificada no pueda asistir a clase, mediante solicitud previa por escrito al profesor, podrá presentarse al examen ordinario en el que será evaluado de las competencias de la asignatura y supondrá el 85% de la calificación final. El 15% restante corresponderá a la calificación de las prácticas. (2) Nota mínima para poder aplicar los porcentajes (3) Obligatorio para los alumnos que no lo superaron en la convocatoria ordinaria (4) El alumno que no se presente al examen final en convocatoria ordinaria o extraordinaria será calificado con "No Presentado", independientemente de que haya realizado cualquier actividad académica propia de la evaluación continua (5) La superación de las prácticas con una nota mínima de 5 es condición necesaria para aprobar la asignatura. 3.- DESCRIPCIÓN SISTEMAS DE EVALUACIÓN: Sistemas de Evaluación Evaluación in situ (asistencia y participación en Seminarios y talleres) Examen tipo test y/ tema/ Examen con ejercicios, problemas, supuestos (Primer Parcial) Examen tipo test y/ tema Definición Se tendrá en cuenta el aprendizaje continuo y extensivo del alumno. La asistencia con aprovechamiento a los diferentes tipos de actividades presenciales se valorará con un 5% como máximo sobre la nota global. Los objetivos de conocimiento se valorarán mediante exámenes escritos de preguntas tipo test y/o tema que incluirán ejercicios o preguntas de razonamiento. Estos exámenes podrán incluir preguntas de relativas a los trabajos/ejercicios realizados durante el curso y a las prácticas de laboratorio. Se realizará 1 examen escrito aproximadamente en la mitad del semestre, cuya fecha se facilitará durante los primeros días de clase y que incluirá hasta el tema 8. Este examen se valorará con un 35 % de la nota final del alumno. Para aplicar este porcentaje la nota de debe ser igual o mayor a 4. Tendrá lugar el día establecido en Secretaria para la convocatoria ordinaria. Los alumnos que hayan obtenido la calificación mínima establecida para el 7

8 (Examen final) Resolución de problemas, supuestos (control de la práctica 1) Presentación y exposición oral y/o escrita Evaluación "in situ" de prácticas de laboratorio Cuaderno prácticas de Primer Parcial, se examinarán sólo de la materia restante del programa de la asignatura. Este examen escrito se valorará con un 35% de la nota final del alumno. Para aplicar este porcentaje la nota de este examen debe ser igual o mayor a 4. Aquellos alumnos que no hayan superado y/o realizado el primer examen parcial, deberán examinarse del mismo en la misma convocatoria ordinaria en la que realizan el examen final de la asignatura. El examen de toda la materia tendrá un peso en la calificación final del 70% Existirá la posibilidad de que un alumno se presente al examen final con toda la materia si desea mejorar su calificación. Se presentarán los resultados de los ejercicios/casos realizados en los talleres 1 y 2. El trabajo del taller 3 que se presentará oralmente se valorá teniendo en cuanta el contenido y aspectos formales del trabajo presntado. Se valorará el interés, y la adquisición de destrezas y competencias del Alumno durante el desarrollo de las prácticas. A finalizar cada práctica, el alumno deberá presentar los resultados y conclusiones en el cuaderno de laboratorio. 8

9 1.- PROGRAMA DE LA ASIGNATURA: PROGRAMA TEÓRICO: 7. PROGRAMA DE LA ASIGNATURA I- INTRODUCCIÓN 1. Conceptos básicos de biología estructural y funcional de proteínas. II- III- IV- TÉCNICAS DE OBTENCIÓN DE PROTEÍNAS 2. Separación, aislamiento y purificación de proteínas (incluye el taller 1) 3. Síntesis química de péptidos y proteínas MÉTODOS DE ELUCIDACIÓN DE LA ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS 4. Secuenciación de proteínas 5. Métodos generales de determinación de la estructura de proteínas 6. Resonancia Magnética Nuclear de aminoácidos y proteínas 7. Espectroscopía de Rayos X 8. Modelado molecular de proteínas (incluye el taller 2) MODIFICACIONES POST-TRANSDUCCIONALES DE LAS PROTEÍNAS 9. Modificación por adición de grupos: fosforilación, acetilación, metilación, hidroxilación, sulfatación. 10. Modificación por adicción de moléculas no-peptídicas: glicosilación, lipidación, ADPribosilación 11. Modificaciones por adición de polipéptidos: Ubiquitinación y SUMOilación 12. Modificación irreversible de aminoácidos 13. Procesamiento proteolítico V- TRÁFICO Y MADURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 14. Dinámica conformacional de proteínas: plegamiento y desnaturalización 15. Tráfico intracelular de proteínas 16. Degradación de proteínas VI- INGENIERÍA DE PROTEÍNAS (incluye taller 3) 17. Anticuerpos catalíticos y ribozimas 18. Ingeniería de proteínas: mutagénesis dirigida 19. Proteínas quiméricas 20. Modificación de la especificidad y estabilidad proteica 21. Evolución dirigida de proteínas. Bibliotecas combinatórias de péptidos y proteínas PROGRAMA DE PRÁCTICAS: Síntesis de un tripéptido Aislamiento y purificación de una proteína recombinante: crecimiento de bacterias transformadas con un plásmido que contienen el gen de una enzima; obtención de la proteína a partir del lisado de las bacterias; purificación por cromatografía de afinidad; electroforesis y estimación del peso molecular aparente de la proteína; estudio de la actividad enzimática de la proteína. 8. BIBLIOGRAFÍA DE LA ASIGNATURA 1.- BIBLIOGRAFÍA BÁSICA: 9

10 G. Walsh. Proteins: Biochemistry and Biotechnology. 2 nd ed. Willey J.-C. Janson. Protein Purification: Principles, High Resolution Methods, and Applications, 3rd Edition. Willey (2011) David Whitford. Proteins: Structure and Function. Willey (2005) 2.- BIBLIOGRAFÍA COMPLEMENTARIA: Donald Voet, Judith G. Voet Biochemistry, 4th Edition. Willey (2011) E. Breitmaier: Structure Elucidation by NMR in Organic Chemistry, 3 rd Edition. Wiley RECURSOS WEB DE UTILIDAD: (Protein Data Bank) NORMAS: 9. NORMAS DE COMPORTAMIENTO Las faltas en la Integridad Académica (ausencia de citación de fuentes, plagios de trabajos o uso indebido/prohibido de información durante los exámenes), así como firmar en la hoja de asistencia por un compañero que no está en clase, implicarán la pérdida de la evaluación continua, sin perjuicio de las acciones sancionadoras que estén establecidas. La utilización de sistemas ilícitos durante las pruebas de evaluación de una convocatoria, sean cuales sean los medios (físicos o telemáticos), implicará el suspenso con calificación de 0.0 en esa convocatoria. Adicionalmente, quedará a criterio de la Facultad, que el alumno sea examinado oralmente por un tribunal en la siguiente convocatoria. No se permite el uso de dispositivos electrónicos durante las clases, tanto teóricas como prácticas, salvo por indicación expresa del profesor. Asimismo, queda restringido el empleo de la documentación facilitada por el profesor a través del portal del alumno (presentaciones, preguntas, ejercicios, seminarios, cuadernos de prácticas,...) a la preparación de la asignatura. El/los profesores se reservan el derecho de hacer uso de las medidas recogidas en la legislación vigente sobre Propiedad Intelectual, en los casos en los que se detecte un uso y/o divulgación no autorizada de dicho material. 10