LES PROTEÏNES TEMA 4
1. Composició de les proteïnes Biomolècules formades per: Carboni Hidrogen Oxigen Nitrogen Sovint poden contenir altres elemens: Sofre, Fòsfor, Coure, Magnesi,..
1. Composició de les proteïnes Són fonamentals per la seva abundància (50 % en pes sec) Són molt importants per la seva varietat de funcions: (estructural, enzimàtica, reguladora,...) Són molècules grans formades per la unió lineal o polimerització d unitats anomenades: AMINOÀCIDS
1.1 Estructura dels Aminoàcids Els aminoàcids primaris són compostos orgànics de baix pes molecular formats per: Un àtom de C central (Cα) (aminoàcids de tipus α) Un grup carboxil o àcid (-COOH) Un grup amino (-NH 2 ) Un àtom d H. Un radical variable (R) en funció del qual Distingim 20 tipus d aminoàcids
1.1 Estructura dels Aminoàcids Hi ha 20 aminoàcids diferents formant part de les proteïnes. Les cèl lules animals NO són capaces de sintetitzar els vint tipus d'aminoàcids. Els que NO poden sintetitzar s'anomenen aminoàcids essencials i han de ser ingerits en la dieta.
1.1 Estructura dels Aminoàcids Els éssers humans tenim 8 aminoàcids essencials Isoleucina Lisina Fenilalanina Triptòfan Leucina Metionina Treonina Valina
1.2.1 Propietats físiques dels aminoàcids Sòlids, cristal lins, solubles en aigua, punt de fusió elevat. Tots, menys la glicina, tenen al menys un Cα asimètric: a causa d'això els aminoàcids presenten activitat òptica, i per tant hi ha: aminoàcids dextrogirs (+) Desvien la llum a la dreta aminoàcids levogirs (-) Desvien la llum a l esquerra
1.2.1 Propietats físiques dels aminoàcids Els aminoàcids també poden presentar 2 esteroisomers o isomers espacials diferents: Isomer D: grup -NH2 a la dreta Isomer L: grup -NH2 a l esquerra Només les formes L formen part de les proteïnes
1.2.2 Propietats químiques dels aminoàcids En dissolució aquosa els aminoàcids mostren un comportament amfòter: poden ionitzar-se i, segons el ph del medi, actuar com un àcid o com una base (cedint o captant protons del medi) El grup àcid o carboxil allibera protons al medi El grup bàsic o amino capta protons del medi
1.2.2 Propietats químiques dels aminoàcids En medi àcid (molts H + ) El grup carboxil capta els protons Deixa de comportarse com a àcid -COO - + H + -COOH En medi bàsic (pocs H + ) El grup amino allibera protons Deixa de comportarse com a àcid -NH 3 -NH 2 + H +
1.2.2 Propietats químiques dels aminoàcids Els aminoàcids mantenen constant el ph del medi Els aminoàcids tenen doncs un efecte tampó o amortidor El punt isoelèctric d'un aminoàcid és el valor de ph en el qual la molècula presenta una càrrega elèctrica neta igual a 0
1.2.2 Propietats químiques dels aminoàcids En un medi bàsic (amb pocs H+) El grup àcid allibera H+ i es queda -COO- El grup bàsic es queda en forma -NH 2 La quantitat de H+ del medi augmenta i passa a ser un medi neutre L aminoàcid es quedarà carregat negativament
1.2.2 Propietats químiques dels aminoàcids En un medi acid (amb molts H+) El grup àcid capta H+ i es queda COOH El grup bàsic es queda en forma NH 3 + La quantitat de H+ del medi disminueix i passa a ser un medi neutre. L aminoàcid es quedarà carregat positivament.
1.3 Classificació dels aminoàcids Segons el radical R que s enllaça al carboni α aminoàcids és poden classificar en: els No polars o hidrofòbics (R = cadena hidrocarbonada) Polars sense càrrega (R = cadena amb radicals que formen ponts d hidrogen amb H 2 O) Polars amb càrrega negativa o àcids (R presenta grup àcid COOH) Polars amb càrrega positiva o bàsics (R presenta un grup bàsic NH 2 )
1.3 Classificació dels aminoàcids Aminoàcids NO polars o HIDROFÒBICS R = cadena hidrocarbonada (són neutres i insolubles en H 2 O)
1.3 Classificació dels aminoàcids Aminoàcids polars sense càrrega R = és una cadena hidrocarbonada curta amb grups funcionals (grups hidroxil, sulfhidril, amida) Formen enllaços d hidrogen amb l aigua, són més solubles en aigua que els anteriors.
1.3 Classificació dels aminoàcids
1.3 Classificació dels aminoàcids El radical R presenta un grup acid (-COOH) Quan el ph del medi és neutre o bàsic estan carregats negativament
1.3 Classificació dels aminoàcids Grups R polars amb càrrega positiva o bàsics El radical R presenta un grup basic (-NH2) Quan el ph del medi és neutre o àcid estan carregats positivament.
2. L Enllaç Peptídic Els enllaços químics entre aminoàcids s anomenen enllaços peptídics i les cadenes que formen s anomenen pèptids. Segons el número d aminoàcids de la cadena peptídica tindrem: Dipèptid: dos aminoàcids. Tripèptid: tres aminoàcids. Oligopèptid: menys de 10 aminoàcids. Polipèptid: entre 11 i 100 aminoàcids. Proteïna: més de 100 aminoàcids.
2. L Enllaç Peptídic L'enllaç peptídic és: Un enllaç covalent Entre el grup carboxil COOH del primer aminoàcid i el grup amino NH2 del següent Es desprèn una molècula d aigua És un enllaç tipus amida
2. L Enllaç Peptídic Independentment de la longitud de la cadena peptídica sempre hi haurà un grup NH2 que no ha reaccionat (extrem amino) i un grup COOH que tampoc ha reaccionat (extrem carboxil)
2. L Enllaç Peptídic L enllaç peptídic té un comportament similar a un doble enllaç, és a dir, no permet el gir. Al no presentar llibertat de gir, l'enllaç peptídic presenta una certa rigidesa que immobilitza en un pla els àtoms que el formen.
2. L Enllaç Peptídic Una cadena peptídica està formada per una sèrie de plans separats pels grups -CH-R Només els enllaços simples dels àtoms Cα-N i Cα-C presenten llibertat de gir. Al girar, gira tot el pla. Aquesta característica és determinant en el plegament tridimensional de les cadenes peptídiques.