Oposiciones Secundaria Física y Química Antonio Abrisqueta García, 1999 Temario Específico Tema 66

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1 posiciones Secundaria Física y Química TEMAS DE FÍSIA Y QUÍMIA (posiciones de Enseñanza Secundaria) TEMA 66 MPUESTS QUÍMIS DE IMPRTAIA BILÓGIA. MPSI- IÓ QUÍMIA Y FUIÓ BILÓGIA. LS ALIMETS Y LA SALUD. Esquema 1. Aminoácidos y Péptidos Introducción a las proteínas aracterísticas y estructura de los aminoácidos Propiedades ácido-base Reacciones químicas de los aminoácidos Estructura y características de los péptidos Reacciones químicas de los péptidos. 2. Proteínas omposición y estructura Separación y purificación ambios en la estructura. Desnaturalización Funciones de las proteínas Enzimas Proteínas de transporte Proteínas nutritivas y de reserva Proteínas contráctiles y motrices Proteínas estructurales Proteínas defensivas Proteínas reguladoras. 3. arbohidratos Estructura y clasificación Monosacáridos Disacáridos Polisacáridos tras estructuras polisacarídicas. 4. Lípidos Estructura y clasificación Ácidos grasos Triacilglicéridos eras Fosfoglicéridos Esfingolípidos Esteroides y Terpenos Esteroides Terpenos. 5. Vitaminas. 6. Ácidos nucleicos. 7. Los alimentos y la salud. 1/28

2 posiciones Secundaria Física y Química TEMA 66 MPUESTS QUÍMIS DE IMPRTAIA BILÓGIA. MPSI- IÓ QUÍMIA Y FUIÓ BILÓGIA. LS ALIMETS Y LA SALUD. 1. AMIÁIDS Y PÉPTIDS 1.1. Introducción a las Proteínas. Las Proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células y constituyen más del 50% del peso seco de las mismas. Se encuentran en todas las células y en todas sus partes constituyentes. Aparecen en una gran variedad y desempeñan papeles biológicos diferentes ya que son los instrumentos moleculares mediante los que se expresa la información genética. Resulta apropiado, por tanto, comenzar el estudio de las macromoléculas biológicas con las proteínas. Todas las proteínas están constituidas a partir del mismo conjunto básico de 20 aminoácidos, unidos covalentemente, originando secuencias características. omo cada uno de estos aminoácidos posee una cadena lateral diferente, que le confiere su individualidad química, este grupo de 20 moléculas fundamentales, puede considerarse como el alfabeto de la estructura proteica. Los péptidos son cadenas cortas constituidas por dos o más aminoácidos, unidos por enlace covalente. Así, los 20 aminoácidos existentes, originan combinaciones y secuencias diferentes con lo que se forman péptidos y proteínas que están dotadas de propiedades y actividades notablemente diferentes. A partir de estos sillares, los diversos organismos vivos, pueden sintetizar productos tan diferentes como enzimas, hormonas, vitaminas, nucleótidos, etc aracterísticas y estructura de los aminoácidos. El primer aminoácido que se descubrió fue la asparagina en 1806, y el último de los 20 aminoácidos de la naturaleza que se ha descubierto fue la treonina, que no fue identificado hasta Todos los aminoácidos poseen nombre triviales o vulgares, que se derivan, a veces, de la fuente de la que fueron extraídos o aislados. La asparagina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten de trigo y la glicina se llamó así por su sabor dulce. Presentan en su estructura un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono. Se diferencian unos de otros por sus cadenas laterales, o grupos R, que varían de estructura, tamaño, carga eléctrica y solubilidad en agua. 2 Se agrupan en cuatro familias principales, según que posean: 1. Grupos -R no polares o hidrofóbicos. 2. Grupos -R polares, pero sin carga. 3. Grupos -R con carga negativa. 4. Grupos -R con carga positiva. R 2/28

3 posiciones Secundaria Física y Química 1 Grupos R no polares o hidrofóbicos. 3 3 Alanina Valina Leucina Prolina S 3 Metionina Isoleucina 3 2 Fenilalanina 3 2 Triptófano 2 Grupos R polares sin carga Glicina Serina 3 2 Tirosina 3 3 Treonina Asparagina S isteína Glutamina 3 Grupos R con carga ( ) 3 2 Ácido Aspártico Ácido Glutámico 4 Grupos R con carga (+) Lisina Arginina 3 2 istidina 3/28

4 posiciones Secundaria Física y Química Además de estos aminoácidos llamados estándar, que son comunes a todas las proteínas, se han encontrado otros aminoácidos llamados especiales, que son componentes solamente de ciertos tipos de proteínas. Entre los aminoácidos especiales se encuentran el 4-hidroxiprolina, derivado de la prolina y el 5-hidroxilisina. Ambos se encuentran en el colágeno, proteína fibrosa del tejido conjuntivo. En la miosina, una proteína muscular que actúa en la contracción, se encuentra el aminoácido llamado -metil-lisina y en la proteína coagulante de la sangre, llamada protrombina, se encuentra el aminoácido llamado ácido γ-carboxiglutámico. De los 20 aminoácidos estándar, todos excepto la Glicina, poseen un átomo de carbono asimétrico constituyendo éste un centro quiral presentando por ello, dos formas isómeras diferentes, idénticas en todas las propiedades físicas y químicas, excepto en la dirección en la que provoca el giro del plano de la luz polarizada en un polarímetro. Estas dos formas isómeras se llaman isómeros ópticos, enantiómeros ó estereoisómeros (sustancias ópticamente activas) siendo uno de ellos levorrotatorio y el otro dextrorrotatorio según que la disolución del aminoácido gire el plano de vibración de la luz polarizada hacia la izquierda o la derecha respectivamente. Una base más sistemática para la clasificación y designación de los estereoisómeros que la que proporciona la dirección de giro del plano de vibración de la luz polarizada, es la configuración absoluta de los cuatro sustituyentes diferentes del tetraedro en torno al carbono asimétrico. Para este fin se ha escogido como elemento de referencia el gliceraldehído. Para la alanina, la clasificación sería la siguiente. 5 Relaciones espaciales de los enantiómeros de la Alanina con la configuración absoluta del L- y D-gliceraldehído. 2 L-Gliceraldehído 2 3 L-Alanina 2 D-Gliceraldehído 2 3 D-Alanina El átomo de referencia es el átomo de carbono más oxidado unido al carbono asimétrico. Por tanto, el carbono carboxílico de L-alanina y el carbono aldehídico del L- gliceraldehído, con los átomos de referencia, que se consideran que ocupan la misma posición en el espacio. Una vez tomados los átomos de referencia puede verse que el grupo amino de la L-alanina se halla relacionado con el grupo hidroxilo del L-gliceraldehído y que el grupo metilo, o grupo -R, de la L-alanina se halla relacionado con el grupo - 2 del L-gliceraldehído. De esta forma, los estereoisómeros de todos los compuestos quirales que poseen una configuración relacionada con la del L-gliceraldehído, se designan por L, y los rela- 4/28

5 posiciones Secundaria Física y Química cionados con el D-gliceraldehído se designan por D, independientemente de la dirección en que hacen girar el plano de vibración de la luz polarizada. Los aminoácidos con actividad óptica que se hallan en las proteínas son L-estereoisómeros. En la materia viva aparecen algunos D-aminoácidos, pero no se han encontrado nunca en las proteínas. uando se sintetizan por vía química se obtiene una mezcla racémica la cual puede resolverse o separarse en sus isómeros D y L por procedimientos de fraccionamiento físicos muy laboriosos que al cabo del tiempo volverán a dar una mezcla racémica Propiedades ácido-base. Los aminoácidos en disolución acuosa están ionizados y pueden actuar como ácidos y como bases. El conocimiento de las propiedades ácido-base de éstos, es extraordinariamente importante en la comprensión de muchas propiedades de las proteínas. Además, el arte de separar, identificar y valorar cuantitativamente los diferentes aminoácidos, que son etapas necesarias en la determinación de la composición aminoácida y la secuencia de las moléculas de proteína, está basada en su comportamiento característico ácido-base. uando un aminoácido cristalizado, por ejemplo, alanina, se disuelve en agua, se encuentra en forma de ion dipolar, que puede actuar como un ácido: R R + o como una base: 3 R 3 2 R 2 + Así, se obtienen curvas de valoración características para cada aminoácido. En la fig.l se muestra la curva de valoración de la forma diprótica de la alanina. La representación muestra dos fases diferentes, cada una de las cuales corresponde a separación de un protón. De la curva de valoración de la alanina pueden deducirse algunas informaciones importantes. En primer lugar proporciona la medida cuantitativa del pk de cada uno de los grupos que se ionizan y en segundo lugar se deduce que el aminoácido posee dos regiones con capacidad de tamponamiento (p próximo a 2'34 y 9'69). Además se observa que la alanina no es un buen tampón al p del fluido intracelular o de la sangre (alrededor de 7'4). tra información que se deduce de la curva de valoración es la relación entre su carga eléctrica neta y el p de la disolución. En el punto de inflexión entre las dos fases se halla presente en forma de su ion dipolar, que está totalmente ionizado pero no posee carga eléctrica neta. En este p la molécula es neutra eléctricamente y no se desplazará 5/28

6 posiciones Secundaria Física y Química al aplicar un campo eléctrico y se denomina p isoeléctrico o punto isoeléctrico. El punto isoeléctrico equivale a la media aritmética de los valores de los dos pk: 1 p = ( pk1 + pk 2 ) 2 A cualquier valor de p superior al punto isoeléctrico, la alanina posee carga negativa neta y se desplazará, por ello, hacia el ánodo cuando se halle en un campo eléctrico. Si el p es inferior al punto isoeléctrico, poseerá carga positiva neta y se desplazará hacia el cátodo cuando se encuentre en un campo eléctrico. Esta información tiene aplicación práctica, ya que pueden separarse los diferentes aminoácidos, unos de otros, basándose en la dirección y en la velocidad relativa de emigración de cada uno de ellos cuando se coloca una mezcla en un campo eléctrico a un p conocido. Las técnicas elegidas para la separación de aminoácidos son electroforesis y cromatografía de intercambio iónico. Todos los aminoácidos que poseen un grupo α-amino y un solo grupo carboxilo y un grupo R que no se ioniza, poseen curvas de valoración que se parecen a las de la alanina. Aquellos aminoácidos que presentan un grupo R ionizable, exhiben curvas de valoración más complejas, con tres fases Reacciones químicas de los aminoácidos. omo en todos los compuestos orgánicos, las reacciones químicas de los aminoácidos son las características de sus grupos funcionales (amino y carboxilo). Existen dos importantes reacciones que se utilizan profusamente para detectar, identificar y medir aminoácidos. Reacción de la inhidrina. Se emplea para detectar y valorar cuantitativamente los aminoácidos en cantidades pequeñas. La calefacción con exceso de ninhidrina origina un producto purpúreo con todos los aminoácidos que poseen un grupo α-amino libre, mientras que se forma un producto amarillo cuando se trata de prolina (grupo amino sustituido). En condiciones apropiadas la intensidad del color producido puede emplearse para medir colorimétricamente la concentración del aminoácido. onstituye un método muy sensible para la determinación de la concentración. Reacción del 1-fluoro-2.4-dinitrobenceno (FDB). En disolución alcalina diluida, el FDB reacciona con los aminoácidos y rinde 2,4-dinitrofenilderivados. Permite determinar la secuencia de aminoácidos en los péptidos Estructura y características de los péptidos. Los péptidos son cadenas constituidas por aminoácidos. Dos moléculas de aminoácido pueden unirse covalentemente mediante un enlace amida sustituido llamado enlace peptídico y formar un dipéptido. El enlace se forma por eliminación de una molécula de agua entre el grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y el grupo α-amino del otro, mediante la acción de agentes de condensación enérgicos. R 2 R R 1 2 R 2 6/28

7 posiciones Secundaria Física y Química Tres aminoácidos pueden unirse de modo semejante, mediante dos enlaces peptídicos y formar un tripéptido, o bien, tetrapéptido, pentapéptido, etc. uando se reúne un número elevado, la estructura recibe el nombre de polipéptido. Las unidades de aminoácido de un péptido se llaman habitualmente residuos. El residuo que se halla en el extremo de un péptido y tiene un grupo α-amino libre es el residuo amino-terminal (-terminal). El situado en el extremo opuesto, que tiene un grupo carboxilo libre, es el residuo carboxilo-terminal (-terminal). Los grupos -terminal y -terminal se ionizan lo mismo que lo hacen los aminoácidos aislados. Todos los demás grupos están formando el enlace peptídico que no se ioniza y no contribuye, por tanto, al comportamiento ácido-base total de los péptidos. Sin embargo los grupos R de algunos aminoácidos pueden ionizarse. uando éstos se hallan presentes en un péptido, contribuyen a las propiedades ácido-base de éste. Al igual que los aminoácidos libres, los péptidos poseen curvas de valoración características y un p isoeléctrico característico en el cual, éstos no sufren desplazamiento en un campo eléctrico. A pesar del gran número de péptidos diferentes que pueden formarse en la hidrólisis incompleta de las proteínas, las mezclas complejas de péptidos pueden separarse mediante cromatografía de cambio iónico o por electroforesis, y también mediante la combinación de ambos procedimientos, basándose en la diferencia de comportamiento ácido-base y de la polaridad a diferentes valores de p Reacciones químicas de los péptidos. Al igual que otras moléculas orgánicas, los péptidos experimentan reacciones químicas que son características, no sólo de sus grupos funcionales (por ejemplo, amino y carboxilo libre), sino también de sus grupos R. Dos reacciones características de estas moléculas, son las siguientes: a) idrólisis del enlace peptídico por ebullición con ácido o base fuerte, rindiendo los aminoácidos constituyentes en su forma libre. tra forma de hidrolizarlas es mediante la acción de determinados enzimas tales como tripsina y quimotripsina que son secretadas al intestino para ayudar a la digestión de los alimentos. b) Reacción con l-fluoro-2,4-dinitrobenceno (FDB). El reactivo reacciona con el grupo α-amino de un aminoácido libre. Reacciona también con el grupo α-amino terminal de los péptidos, cualquiera que sea su longitud. 2. PRTEÍAS 2.1. omposición y estructura. Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células y constituyen casi la mitad del peso seco de la mayor parte de los organismos vivos animales y vegetales y están formadas por polipéptidos. Todas las proteínas de todas las especies vivas están constituidas por el mismo conjunto básico de los 20 aminoácidos, que por sí mis- 7/28

8 posiciones Secundaria Física y Química mos, no tienen actividad biológica intrínseca. Difieren unas de otras en la secuencia de aminoácidos. Estos son el alfabeto de la estructura proteica ya que pueden disponerse en un número casi infinito de secuencias. Las proteínas pueden dividirse en dos grandes grupos o clases, sobre la base de su forma y de ciertas características físicas: a) Globulares. En éstas, la cadena o las cadenas polipeptídicas se encuentran plegadas de modo muy compacto, adoptando formas esféricas o globulares. Son habitualmente solubles en los sistemas acuosos. asi todos los enzimas son proteínas globulares, así como las proteínas de la sangre, los anticuerpos y las proteínas nutritivas de reserva. Desempeñan una función móvil. b) Fibrosas. Presentan cadenas polipeptídicas ordenadas a lo largo de un eje, constituyendo moléculas finas y alargadas. Son insolubles en agua y la mayor parte de ellas desempeñan un papel protector o estructural. Las proteínas fibrosas típicas son la α-queratina del cabello y la lana, la fibroína de la seda y el colágeno de los tendones. Se pueden incluir en esta clase, las proteínas filamentosas que participan en los procesos de contracción tanto en las células musculares como en las que no lo son, tales como la actina y la miosina, así como los protofilamentos con los que se constituyen los microtúbulos de las células. Muchas proteínas contienen solamente aminoácidos y no existen en ellas grupos de otra naturaleza. Reciben el nombre de proteínas simples. Sin embargo, otras clases de proteínas sometidas a hidrólisis, rinden otros compuestos químicos además de aminoácidos y reciben el nombre de proteínas conjugadas. La porción diferente a los aminoácidos que se halla en una proteína conjugada recibe, habitualmente, el nombre de grupo prostético. Las proteínas conjugadas se clasifican basándose en la naturaleza química de su grupo prostético: - Lipoproteínas, que contienen lípidos. - Glucoproteínas, que contienen azúcares. - Metaloproteínas, que contienen uno u otro metal específico tal como Fe, u y Zn. El grupo prostético de una proteína, habitualmente desempeña un importante papel en la función biológica que desarrolla. Todas las moléculas de un tipo determinado de proteína son idénticas en su composición aminoácida, secuencia y longitud de la cadena polipeptídica. iertas proteínas sólo contienen una cadena polipeptídica, pero otras, llamadas proteínas oligoméricas, poseen dos o más cadenas. Por ejemplo, el enzima ribonucleasa sólo posee una cadena, mientras que la hemoglobina posee cuatro. Las masas moleculares de las proteínas, que pueden determinarse por diversos métodos físico-químicos, pueden oscilar alrededor de para proteínas pequeñas como el citocromo c, que solamente contiene 104 residuos aminoácidos, hasta masas moleculares tan elevados como 10 6 o mayores en proteínas de cadenas polipeptídicas muy largas o en las que poseen varias cadenas polipeptídicas. 8/28

9 posiciones Secundaria Física y Química 2.2. Separación y purificación. Las proteínas pueden separarse de las sustancias de baja masa molecular presentes en una célula o en el extracto de un tejido, mediante el proceso de diálisis. Las moléculas de tamaño grande quedan retenidas dentro de un saco construido con un material cuyos poros son ultramicroscópicos, como por ejemplo, la cefalona. uando el saco se suspende en agua, las moléculas pequeñas existentes en el extracto, tales como las sales, atravesarán los poros quedando separadas. Una vez que se ha producido la diálisis, pueden clasificarse las proteínas basándose en su tamaño, mediante filtración en gel. En este procedimiento, que es una forma de cromatografía (cromatografía en columna), la disolución que contiene la mezcla de proteínas se hace fluir, en sentido descendente, por una columna que contiene perlas porosas muy pequeñas de un polímero con un grado de hidratación muy elevado. Las moléculas más pequeñas, pueden penetrar en los poros de las perlas y experimentan, por tanto, un retraso en su flujo descendente en la columna mientras que las otras moléculas descienden con más rapidez. Las proteínas pueden también separarse unas de otras por electroforesis, que se basa en el signo y en el número de las cargas eléctricas aportadas por sus grupos R y por los grupos cargados amino-terminal y carboxilo-terminal. Lo mismo que los péptidos sencillos, las cadenas polipeptídicas de las proteínas poseen puntos isoeléctricos característicos, que reflejan el número relativo de los grupos R ácidos y básicos. A un p determinado, una mezcla de proteínas contendrá alguna que poseerá carga negativa neta, alguna con carga positiva neta y alguna sin carga. uando una mezcla se somete a un campo eléctrico cada una emigrará hacia un electrodo distinto y a una velocidad que dependerá de la densidad de carga ambios en la estructura. Desnaturalización. El término estructura primaria de una proteína va referido a la estructura del esqueleto covalente y a la secuencia de aminoácidos. El calor produce en las proteínas cambios que llamamos desnaturalización. En su estado natural, reciben el nombre de proteínas nativas y después del cambio son proteínas desnaturalizadas. on la desnaturalización, la proteína pierde casi siempre su actividad biológica característica. La desnaturalización puede también producirse al someter a la proteína a p extremos, por la acción de algunos disolventes orgánicos tales como alcohol o la acetona, por algunos solutos tales como la urea, por la exposición de la proteína a la acción de detergentes, o simplemente, por agitación vigorosa de la disolución. Los experimentos demuestran que cuando se produce la desnaturalización no se rompen enlaces covalentes del esqueleto peptídico, en cambio si pierde su actividad biológica, lo que demuestra que la actividad biológica de las proteínas depende de algo más que la secuencia aminoácida, exclus i- vamente. La respuesta está en que las proteínas poseen órdenes de estructura superiores, por encima y más allá de la estructura primaria de su esqueleto. Las cadenas polipeptídicas de las moléculas nativas unidas por covalencia se hallan plegadas en tres dimensiones, de un modo que es característico para cada proteína. El modo específico de plegamiento es lo que confiere a la proteína su actividad biológica característica. 9/28

10 posiciones Secundaria Física y Química 2.4. Funciones de las proteínas. Las proteínas desempeñan muchas funciones biológicas diferentes. Se pueden identificar diversas clases principales de proteínas de acuerdo con los papeles biológicos que desempeñan Enzimas. Es el grupo más variado y diversificado de proteínas y con un mayor grado de especialización. Poseen actividad catalítica. Se han descubierto alrededor de 2000 enzimas diferentes, cada uno de los cuales es capaz de catalizar una clase diferente de reacción bioquímica Proteínas de transporte. Las proteínas de transporte del plasma sanguíneo se unen a moléculas o iones específicos, a los que transportan de un órgano a otro. La hemoglobina de las células rojas de la sangre (hematíes) capta oxigeno a medida que la sangre circula por los pulmones y lo transporta a los tejidos periféricos en los que el oxígeno se libera para efectuar la oxidación de los elementos nutritivos que producen energía. Las lipoproteínas transportan lípidos desde el hígado a otros órganos. tras clases de proteínas se encuentran en membranas de células y se adaptan para unirse y transportar glucosa, aminoácidos y otros elementos nutritivos a través de la membrana hacia el interior de las células Proteínas nutritivas y de reserva. Las semillas de muchas plantas almacenan proteínas nutritivas, necesarias para el crecimiento del embrión. Son ejemplos, la ovoalbúnina de la clara del huevo y la caseína de la leche. La ferritina de los tejidos animales, almacena hierro Proteínas contráctiles y motrices. onfieren a los organismos capacidad para contraerse, cambiar de forma o de desplazarse a su alrededor. La actina y la miosina son ejemplos, así como la tubulina, constituyente esta última de los microtúbulos existentes en flagelos y cilios, órganos locomotores de diversas células Proteínas estructurales. onfieren a las estructuras biológicas fuerza o protección. El colágeno, proteína fibrosa, tiene una resistencia a la tensión muy elevada y forma parte de los tendones y del cartílago. El cuero es casi colágeno puro. Los ligamentos contienen elastina, proteína estructural capaz de extenderse en dos dimensiones. El pelo, las uñas y las plumas están constituidos en su mayor parte por la queratina, proteína insoluble y dura Proteínas defensivas. Muchas proteínas defienden a los organismos frente a la invasión de otras especies o los protegen de acciones dañinas. Las inmunoglobulinas o anticuerpos de los vertebrados son proteínas especializadas producidas por los linfocitos, que pueden reco- 10/28

11 posiciones Secundaria Física y Química nocer y precipitar o neutralizar a las bacterias invasoras, a los virus o a proteínas extrañas de otras especies. El fibrinógeno y la trombina son proteínas que intervienen en la coagulación de la sangre e impiden su pérdida cuando resulta dañado el sistema vascular. El veneno de serpiente, las toxinas bacterianas y las proteínas tóxicas de las plantas tales como la ricina, actúan también en funciones de defensa Proteínas reguladoras. Algunas proteínas colaboran en la regulación de la actividad celular o la fisiológica. Entre ellas se encuentran muchas hormonas tales como la insulina, que regula el metabolismo del azúcar y cuya deficiencia es una causa de la diabetes; la hormona del crecimiento de la pituitaria, la hormona paratiroides que regula el transporte del calcio y del fosfato, etc. tras proteínas reguladoras, llamadas represores, regulan la biosíntesis de los enzimas. 3. ARBIDRATS 3.1. Estructura y clasificación. Los carbohidratos son polihidroxialdehídos o cetonas o sustancias que rinden tales compuestos por hidrólisis. El nombre de carbohidratos se debe originalmente al hecho de que la mayor parte de las sustancias de esta clase poseen fórmulas empíricas que sugieren que son hidratos de carbono, en los que la relación de los átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno es de 1:2:1. Por consiguiente, la fórmula empírica de la D-glucosa es que puede escribirse también ( 2 ) 6 o 6 ( 2 ) 6. tros no muestran esta relación y algunos contienen también nitrógeno, fósforo o azufre. Existen tres clases principales de carbohidratos: monosacáridos, oligosacáridos y polisacáridos. Los monosacáridos o azúcares simples, están constituidos por una sola unidad de polihidroxialdehído o cetona. El monosacárido más abundante es la D-glucosa. Los oligosacáridos están constituidos por cadenas cortas de unidades de monosacárido, unidas mediante enlaces covalentes. Los más abundantes de éstos son los disacáridos, que poseen dos unidades de monosacárido. Es típica la sacarosa o azúcar de caña constituida por la unión de D-glucosa y D-fructosa. La mayor parte de los oligosacáridos que poseen tres o más unidades no se hallan en forma libre sino que se hallan unidos como cadenas laterales a polipéptidos en las glucoproteínas y en los proteogluc anos. Los polisacáridos están constituidos por cadenas largas que poseen centenares o millares de unidades de monosacárido. Algunos como la celulosa, poseen cadenas lineales, mientras que otros como el glucógeno poseen cadenas ramificadas. Los polisacáridos más abundantes, el almidón y la celulosa del mundo vegetal, están constituidos por unidades de D-glucosa que se repiten, pero se diferencian en el modo como están unidas las unidades de D-glucosa entre sí. Los monosacáridos y disacáridos corrientes tienen todos, nombre terminados con el sufijo -asa. 11/28

12 posiciones Secundaria Física y Química Monosacáridos. Los monosacáridos son sólidos incoloros, cristalinos, muy solubles en agua pero insolubles en disolventes no polares. La mayor parte de ellos tienen sabor dulce. Su fórmula empírica es ( 2 ) n, en donde n=3 o superior. El esqueleto es una cadena carbonada sencilla con enlaces simples y sin ramificaciones. Posee un grupo carbonilo y. el resto de los carbonos unidos cada uno a un grupo hidroxilo. Si el grupo carbonilo está en el extremo de la cadena carbonada, el monosacárido es una aldosa, y si está en cualquier otra posición no extrema, el monosacárido es una cetosa. Los monosacáridos más frecuentes e importantes son la D-glucosa, la D-fructosa, la D-ribosa y la 2-desoxi-D-ribosa, estos dos últimos son componentes de los ácidos nucleicos. 6 Gliceraldehído (aldosa) Dihidroxiacetona (cetosa) 2 D-glucosa (aldosa) 2 D-fructosa (cetosa) 2 D-ribosa (aldosa del AR) desoxi-D-ribosa (aldosa del AD) Todos los monosacáridos excepto la dihidroxiacetona contienen uno o más átomos de carbono asimétricos o quirales y aparecen por tanto, en formas isómeras ópticamente activas. Las aldohexosas poseen 4 centros quirales y pueden existir en 2 n =2 4 =16 estereoisómeros diferentes. Existen tres formas para la representación de los monosacáridos: a) Fórmulas de proyección. b) Proyecciones de aworth. c) Fórmulas de conformación. Las fórmulas de proyección son aquellas en las que los enlaces horizontales se supone que se proyectan fuera del plano del papel, hacia adelante, y los enlaces verticales se extienden hacia la parte posterior del plano del papel D-Gliceraldehido L-Gliceraldehido Fórmulas de proyección: los enlaces horizontales se proyectan hacia delante del plano. 12/28

13 posiciones Secundaria Física y Química omo ejemplos de fórmulas de proyección se ilustran las fórmulas de los dos estereoisómeros del gliceraldehído. Las formas de representación (b) y (c) se estudiarán más adelante. Al igual que las formas estereoisómeras de los aminoácidos, las formas estereoisómeras de los monosacáridos pueden relacionarse todos con un compuesto de referencia estándar, el gliceraldehído, que tiene una forma D y una forma L. Sin embargo como muchas de las aldosas poseen dos o más centros quirales, los prefijos D y L se emplean para referirse a la configuración del carbono quiral más distante del átomo de carbono carbonílico. uando el grupo hidroxilo del carbono quiral más distante se proyecta hacia la derecha de la fórmula de proyección, se designa a un azúcar como D y cuando se proyecta hacia la izquierda, se designa como L. uando dos azúcares difieren solamente en la configuración en torno a un átomo de carbono específico, recibe el nombre de epímeros entre sí. Los monosacáridos con 5 o más átomos de carbono en su esqueleto, aparecen habitualmente en disolución en forma de estructuras cíclicas o anulares, en las que el grupo carbonilo no se halla en forma libre, como en las estructuras citadas, sino que ha formado un enlace covalente con uno de los grupos hidroxilo situados a lo largo de la cadena. Una indicación de que la D-glucosa posee una estructura anular es que posee dos formas cristalinas cuyas propiedades son ligeramente diferentes. Las formas cíclicas reciben el nombre de piranosas. La formación de anillos de piranosa en la D-glucosa es el resultado de una reacción general entre aldehídos y alcoholes para formar derivados llamados hemiacetales, los cuales contienen un átomo de carbono asimétrico. El caso de la Glucosa se recoge en el cuadro D-glucosa α-d-glucopiranosa β-d-glucopiranosa 2 Pirano, ompuesto progenitor de las piranosas. Las formas isoméricas de los monosacáridos que difieren entre sí solamente en su configuración alrededor del átomo de carbono hemiacetálico, tal como en la α-d-glucosa y en la β-d-glucosa, se llaman anómeros. Las aldohexosas pueden existir también en 13/28

14 posiciones Secundaria Física y Química formas cíclicas que poseen anillos de cinco términos llamados furanosas. Sin embargo, el anillo de la aldopiranosa de 6 eslabones es mucho más estable que el anillo de la aldofuranosa de 5 eslabones y por ello, aquel predomina en las disoluciones de las aldohexosas. Las cetohexosas aparecen también en la forma α y β anoméricas. En estos compuestos, el grupo hidroxilo del átomo de carbono 5 reacciona con el grupo carbonilo situado en el átomo de carbono 2 y forma un anillo de furanosa de cinco eslabones conteniendo un enlace hemiacetal. Las fórmulas de proyección de aworth se emplean frecuentemente para mostrar la forma cíclica de los monosacáridos. 9 Fórmulas de proyección de aworth α-d-glucopiranosa β-d-glucopiranosa 2 Pirano α-d-fructofuranosa β-d-fructofuranosa Furano Aunque el perfil de abajo del anillo se representa por línea gruesa indicando que es más próximo a la vista, el anillo de piranosa de 6 términos no es plano, como sugieren las proyecciones de aworth. En la mayor parte de los azúcares aparece la conformación de silla, pero en algunos adopta la configuración de nave o bañera. Estas formas están representadas por las fórmulas de conformación. 10 Fórmulas de onformación 2 Silla ave α-d-glucopiranosa 14/28

15 posiciones Secundaria Física y Química Los monosacáridos reducen con facilidad a agentes oxidantes como el ferricianuro, el peróxido de hidrógeno o el ion cúprico. En estas reacciones, el azúcar se oxida en el grupo carbonilo y el agente oxidante se reduce. La glucosa y otros azúcares capaces de reducir a los oxidantes se llaman azúcares reductores. Esta propiedad es útil en el análisis de los azúcares. Midiendo la cantidad de agente oxidante que es reducido por una disolución de azúcar, resulta posible valorar la concentración de azúcar. Puede analizarse de este modo el contenido de glucosa en sangre y orina Disacáridos. Están constituidos por dos monosacáridos unidos entre sí por covalencia (enlace glucosídico) entre un grupo hidroxilo de uno de los azúcares y un carbono del otro azúcar. Los enlaces glucosídicos se hidrolizan con facilidad por los ácidos diluidos pero resisten la acción de las bases. Son también muy abundantes en la naturaleza y los más corrientes son la sacarosa, la lactosa y la maltosa. El más sencillo, la Maltosa, contiene dos residuos de D-glucosa, unidos por enlace glucosídico entre los átomos de carbono 1 del primer residuo de glucosa y el átomo de carbono 4 del segundo residuo. 11 Disacárido α β Maltosa (forma β) -α-d-glucopiranosil-(1-4)-β-d-glucopiranosa La configuración del átomo de carbono anomérico en el enlace glucosídico entre los dos residuos de D-glucosa es α y el enlace se representa por α (1 4). La unidad monosacárida portadora del átomo de carbono anomérico se designa por el primer número o localizante de este símbolo. Los dos residuos de glucosa de la maltosa se hallan en forma de piranosa. La maltosa es un azúcar reductor. Se hidroliza rindiendo dos moléculas de D-glucosa por acción de la maltasa, enzima intestinal, enzima específico para el enlace α (1 4). 12 Disacárido β β Lactosa (forma β) -β-d-galactopiranosil-(1-4)-β-d-glucopiranosa 15/28

16 posiciones Secundaria Física y Química El disacárido lactosa (cuadro 12) que rinde D-galactosa y D-glucosa por hidrólisis, aparece solamente en la leche. Es un disacárido reductor. Durante la digestión, la lactosa experimenta la hidrólisis por la lactasa de las células de la mucosa intestinal. Este enzima es muy activo en los lactantes. La sacarosa o azúcar de caña, es un disacárido constituido por glucosa y fructosa. La forman muchas plantas pero no aparece en los animales superiores. o es un azúcar reductor. En muchas plantas es la forma principal de transporte del azúcar desde las hojas a otras porciones de la planta a través de sus sistemas vasculares. En el intestino, la sacarosa se hidroliza en sus unidades monosacáridas, glucosa y fructosa, siendo éstas absorbidas fácilmente por el intestino Polisacáridos. La mayor parte de los carbohidratos que se encuentran en la naturaleza aparecen como polisacáridos de masa molecular elevada. Algunos polisacáridos desempeñan biológicamente el papel almacenes de reserva de los monosacáridos, mientras que otros actúan como elementos estructurales de las paredes celulares y de los tejidos conectivos. Los polisacáridos, llamados también glucanos, difieren en la naturaleza de sus unidades monosacáridas, en la longitud de sus cadenas y en el grado de ramificación. Existen dos clases: a) omopolisacáridos. ontienen un solo tipo de unidad monomérica. El almidón constituye un ejemplo, formado por moléculas de glucosa. b) eteropolisacáridos. ontienen dos clases diferentes de monosacáridos. El ácido hialurónico del tejido conectivo, contiene residuos alternantes de dos unidades de diferente azúcar. Polisacáridos con función de reserva de energía son el glucógeno y el almidón. El primero característico de las células animales y el segundo de las células vegetales. Las moléculas de glucógeno y almidón se encuentran muy hidratadas ya que poseen muchos grupos hidroxilo expuestos. El almidón abunda especialmente en tubérculos. ontiene dos clases de polímeros de glucosa, la α-amilosa y la amilopectina. El primero está constituido por cadenas de unidades de D-glucosa, largas y sin ramificar, con enlaces α(1 4). La amilopectina tiene más ramificaciones. El glucógeno es un polisacárido ramificado de la D-glucosa con enlace α(1 4) pero mucho más ramificado y compacto que la amilopectina. Los enlaces ramificados son α(1 6). Es especialmente abundante en el hígado, en donde puede alcanzar hasta el 7% del peso húmedo. Se halla presente también en el músculo esquelético. La celulosa es el polisacárido estructural más abundante. Es una sustancia fibrosa, resistente e insoluble en agua. Se encuentra en las paredes celulares protectoras de las plantas, particularmente tallos, troncos y en todas las porciones leñosas de los tejidos de las plantas. La madera está constituida, en su mayor parte, por celulosa. El algodón es celulosa casi pura. 16/28

17 posiciones Secundaria Física y Química omo la celulosa es un homopolisacárido lineal, no ramificado constituido por l0000 o más unidades de D-glucosa unidas por enlace 1 4 glucosídicos, podría parecer que es semejante a la amilosa y a las cadenas principales del glucógeno. Existe una diferencia muy importante. En la celulosa los enlaces 1 4 se hallan en configuración β, mientras que en la amilosa, amilopectina y glucógeno presentan enlaces α(1 4). Esta diferencia, aparentemente trivial, da como resultado el origen de estructuras poliméricas muy diferentes. Debido a los enlaces β, las cadenas de D-glucosa de la célula adoptan una conformación extendida y experimentan una agregación lateral constituyendo fibrillas insolubles tras estructuras polisacaridicas. Las paredes celulares bacterianas forman capas porosas y rígidas, exteriores a la membrana celular que proporcionan protección física a la delicada membrana celular y al citoplasma que se halla en su interior. Las paredes celulares de la mayor parte de las bacterias están constituidas por un entramado estructural unido covalentemente que rodea completamente a la célula y está constituido por cadenas de polisacárido, largas y paralelas que se unen unas a otras transversalmente a ciertos intervalos, mediante cadenas polipeptídicas. Las cadenas polisacáridas están constituidas por unidades monosacáridas alternantes de -acetil-d-glucosamina y de ácido -acetilmurámico, azúcar complejo de 9 átomos de carbono. A cada unidad de ácido -acetilmurámico se halla unida una cadena lateral de un tetrapéptido β β -acetilglucosamina 3 3 a 3 Ácido -acetilmurámico adena lateral de tetrapéptidos; su composición varía con la especie b c d La estructura entrecruzada se denomina péptidoglucano. Éste, puede considerarse como una sola molécula enorme. tras moléculas con carbohidratos en su constitución son las glucoproteínas. La porción de carbohidrato puede llegar a representar desde el 1% hasta el 30%. La proteína anticongelante presente en la sangre de peces árticos y antárticos, es un ejemplo. 17/28

18 posiciones Secundaria Física y Química Provoca el descenso del punto de congelación del agua, inhibiendo la formación de cristales de hielo. La mejor conocida de estas proteínas anticongelantes está constituida por un esqueleto polipeptídico de la unidad tripeptídica Ala-Ala-Thr, que se repite hasta 500 veces. A cada residuo de Treonina, se halla unido el disacárido D-galactosil-acetil-D- galactosamina. 4. LIPIDS 4.1. Estructura y clasificación. Los lípidos son sustancias orgánicas, insolubles en agua, de aspecto graso o aceitoso, que pueden extraerse de los tejidos y de las células mediante disolventes no polares, tales como cloroformo o éter. El grupo de lípidos más abundante es el de las grasas o triglicéridos, que constituyen la forma de almacenamiento de energía más importante de la mayor parte de los organismos vivos. Los tipos principales de lípidos agrupados según su estructura química se presentan en el cuadro 14. (Se conocen otros tipos de lípidos, pero son menos abundantes en los tejidos animales): 14 lasificación de los Lípidos Triacilgli céridos eras Fosfatidil Fosfatidil Fosfatidil etanolamin a colina Fosfoglicé ridos ardiolipi inositol serina Lípidos Fosfatidil na erebrósid Esfingomie Gangliósid os os lina Esfingolíp idos Esteroles y ésteres desus ácidos grasos 4.2. Ácidos grasos. onstituyen los componentes característicos básicos de la mayor parte de los lípidos. Son ácidos orgánicos de cadena larga que poseen desde 4 a 24 átomos de carbono. Tienen un solo grupo carboxilo y una "cola" prolongada no polar hidrocarbonada que confiere a la mayor parte de los lípidos, su característica de insolubles en el agua y su aspecto y consistencia grasosa u oleaginosa. asi todos poseen un número par de átomos de carbono siendo los más abundantes los de 16 y 18 carbonos. Algunos presentan insaturaciones (dobles enlaces) y también pueden presentar ramificaciones por grupos metilo. Los ácidos grasos corrientes son insolubles en el agua, pero pueden dispersarse dando micelas en a o K diluidos, quienes convierten a los ácidos grasos en jabones (sales de los ácidos grasos). 18/28

19 posiciones Secundaria Física y Química 15 Ácidos grasos que aparecen en la aturaleza ----Ácidos Grasos saturados ( 2 ) 10 Ac. n-dodecanoico Ac. Láurico 3 ( 2 ) 12 Ac. n-tetradecanoico Ac. Mirístico 3 ( 2 ) 14 Ac. n-exadecanoico Ac. Palmítico 3 ( 2 ) 16 Ac. n-ctadecanoico Ac. Esteárico 3 ( 2 ) 18 Ac. n-eicosanoico Ac. Araquídico 3 ( 2 ) 22 Ac. n-tetracosanoico Ac. Lignocérico ----Ácidos Grasos insaturados ( 2 ) 5 =( 2 ) 7 Ac. Palmitoleico 3 ( 2 ) 7 =( 2 ) 7 Ac. leico 3 ( 2 ) 4 = 2 =( 2 ) 7 Ac. Linoleico 3 2 = 2 = 2 =( 2 ) 7 Ac. Linolénico 3 ( 2 ) 4 [= 2 ] 4 ( 2 ) 2 Ac. Araquidónico 4.3. Triacilglicéridos. Son los lípidos más abundantes y sencillos que contienen ácidos grasos como sillares constituyentes. Son designados frecuentemente con los nombres de grasas, grasas neutras o triglicéridas. Son ésteres del trialcohol glicerina, esterificada con tres moléculas de ácido graso. onstituyen los componentes principales del depósito graso o reserva de grasa en las células animales y vegetales, pero no se encuentran normalmente en las membranas celulares. 16 Estructura de los triglicéridos Glicerina R 1 R 2 R 3 Estructura general de los triglicéridos: R 1, R 2 y R 3 son las colas hidrocarbonadas de los tres ácidos grasos. Aparecen muchos tipos de triacilglicéridos, que dependen de la identidad y de la posición de los tres ácidos grasos componentes que esterifican la glicerina. Los que contienen una sola clase de ácido graso en las tres posiciones se llaman triacilglicéridos simples, por ejemplo, la estearoilglicerina contiene ácido esteárico, la tripalmitoilglicerina contiene ácido palmítico. Los que contienen dos o más ácidos grasos diferentes reciben el nombre de triacilglicéridos mixtos. La mayor parte de las grasas naturales, tales como el aceite de oliva o la manteca, son mezclas complejas de triacilglicéridos simples y mixtos. Los triacilglicéridos desempeñan el papel de lípidos de reserva. En muchas células animales y vegetales aparecen en forman de gotitas aceitosas microscópicas finamente dispersadas en el citosol. Las células grasas se encuentran en gran número, debajo de la piel, en la cavidad abdominal y en las glándulas mamarias. Los triacilglicéridos se hallan mucho mejor adaptados que el glucógeno para desempeñar el papel de reserva de energía. o sólo pueden almacenarse en cantidades muy grandes, sino que también rinden el doble de energía que los carbohidratos, a igualdad de peso. 19/28

20 posiciones Secundaria Física y Química 4.4. eras. Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, saturados y no saturados (poseen desde 14 hasta 36 átomos de carbono), con alcoholes de cadena larga (16 a 22 átomos de carbono). En los vertebrados, las ceras son segregadas por las glándulas de la piel como recubrimiento protector, para mantener la piel flexible, lubricada e impermeable. El pelo, la lana y el vello, están recubiertos también, con secreciones céreas. Los pájaros y particularmente las aves acuáticas, segregan ceras por sus glándulas de limpieza, para hacer que sus plumas repelan al agua. Este tipo de lípidos es también componente de organismos marinos, quienes las emplean en grandes cantidades, especialmente los organismos del plancton, en los que constituyen la principal forma de reserva del combustible calórico. omo algunas ballenas, los arenques, el salmón y otras muchas especies marinas, consumen plancton en gran cantidad. Las ceras son un alimento principal y constituye la reserva lipídica en las cadenas de alimentación en el océano Fosfoglicéridos. Los lípidos de membrana más abundantes son los fosfolípidos, cuyo papel primordial es el de elementos estructurales de las membranas y que nunca se acumulan en cantidad grande. omo indica su nombre estos lípidos contienen en su molécula, grupos de ácido fosfórico. Los principales fosfolípidos que se encuentran en las membranas son los fosfoglicéridos que contienen dos moléculas de ácido graso esterificadas en el primero y segundo grupos de hidroxilo de la glicerina. El tercer grupo hidroxilo establece un enlace éster con el ácido fosfórico. Además, los fosfoglicéridos contienen un segundo alcohol, que también está esterificado con ácido fosfórico. El segundo grupo alcohol, por tanto, está localizado en la cabeza polar de la molécula del fosfoglicérido. Existen varias clases diferentes de fosfoglicéridos que se diferencian en sus grupos alcoholes de cabeza. abitualmente uno de los ácidos grasos está saturado y el otro es no saturado. Los diferentes tipos de fosfoglicéridos se designan de acuerdo con el alcohol situado en sus cabezas polares. Las especies más abundantes son la fosfatidiletanolamina y la fosfatidilcolina, muy relacionadas, que contienen los alcoholes etanolamina y colina, respectivamente, en sus cabezas polares. ada uno de ellos puede contener combinaciones de ácidos grasos diferentes. La fosfatidilserina contiene como grupo de cabeza al ácido hidroxilaminoserina. El fosfatidilinositol, contiene inositol (alcohol cíclico). La cardiolipina se encuentra de manera característica, en la membrana interna de la mitocondria y difiere del resto de los fosfoglicéridos en que es un fosfoglicérido doble. Todos los fosfoglicéridos poseen una carga negativa situada en el grupo fosfórico a p 7'0. Además, el grupo alcohol de cabeza puede aportar una o más cargas eléctricas a p próximo a 7. Estos fosfoglicéridos poseen, por tanto, dos clases de grupos muy diferentes, un grupo de cabeza, hidrofílico, polar y las colas hidrofóbicas no polares siendo por tanto, anfipáticos. Experimentan hidrólisis cuando se calientan con ácidos o con bases y se descomponen produciendo sus sillares componentes: ácido fosfórico, ácidos grasos, glicerina y 20/28

21 posiciones Secundaria Física y Química el alcohol de cabeza. Pueden hidrolizarse también enzimáticamente por la acción de las fosfolipasas de diferentes tipos, las cuales catalizan la hidrólisis de enlaces específicos en la molécula del fosfoglicérido. 17 Fosfoglicéridos 3 2 ( 3 ) Glicerina 2 P P P P ( 2 ) 14 ( 2 ) 14 ( 2 ) 14 ( 2 ) 14 ( 2 ) 14 ( 2 ) 14 ( 2 ) 14 ( 2 ) 14 2 Fosfatidato, compuesto progenitor Fosfatidiletanolamina Fosfatidilcolina Fosfatidilserina Esfingolípidos. Son la segunda clase de lípidos de membrana. ontienen también una cabeza polar y dos colas no polares, pero contienen glicerina. Están compuestos por una molécula de un ácido graso de cadena larga, una molécula de esfingosina, aminoalcohol de cadena larga, o uno de sus derivados y un alcohol polar de cabeza. Existen tres subclases de esfingolípidos: esfingomielinas, cerebrósidos y gangliósidos. Las esfingomielinas son los esfingolípidos más abundantes y sencillos. Es característico que contengan fosfocolina o fosfoetanolamina, como grupos polares de cabeza. Se encuentran en la mayor parte de las membranas de las células animales. La cubierta de mielina que rodea a algunas células nerviosas es muy rica en esfingomielinas. Los cerebrósidos no contienen fósforo y no poseen carga eléctrica ya que sus grupos polares de cabeza son neutros. omo el grupo de cabeza consiste, de manera característica, en una o más unidades de azúcar, a los cerebrósidos se les llama frecuentemente glucoesfingolípidos. Los gangliósidos son los esfingolípidos más complejos y contienen cabezas polares muy grandes constituidas por varias unidades de azúcar. Es característico que una o más de las unidades de azúcar terminales de los gangliósidos sea el ácido -acetilneuramínico. Los gangliósidos constituyen alrededor del 6% de los lípidos de membrana de 21/28

22 posiciones Secundaria Física y Química la materia gris del cerebro. Se encuentran también en cantidad menor, en las membranas de la mayor parte de los tejidos no neuronales Esteroides y Terpenos. Los lípidos presentados hasta ahora son saponificables, es decir, se hidrolizan por calefacción con un álcali para dar jabones de sus ácidos grasos componentes. Las células contienen también lípidos insaponificables, que no contienen ácidos grasos y, por ello, no pueden formar jabones. Existen dos clases de lípidos insaponificables y son los esteroides y los terpenos Esteroides. Son moléculas liposolubles, complejas, con cuatro anillos condensados. Los esteroides más abundantes son los esteroles que son alcaloides esteroides. El colesterol es el esterol principal de los tejidos animales. El colesterol y sus ésteres con ácidos grasos de cadena larga son componentes importantes de las lipoproteínas del plasma y de la me m- brana celular externa. Las membranas de las células de las plantas contienen otras clases de esteroles, particularmente estigmasterol que difiere del colesterol solamente en que posee un enlace doble entre los carbonos 22 y Esteroides olesterol Estigmasterol Terpenos. Su estructura se basa en la polimerización del isopreno (2,metil-l 3-butadieno): Las uniones de isopreno polimerizan mediante uniones cabeza-cola, dando lugar a largas cadenas hidrocarbonadas. Los dobles enlaces suelen ser de tipo trans. Aparecen mayoritariamente en el mundo vegetal aunque también existen en animales. Se clasifican sobre la base del número de átomos de carbono que contienen y se llaman Monoterpenos (10), Sesquiterpenos (15), Diterpenos (20), Sesterpenos (25), Triterpenos (30), Tetraterpenos (40) y Politerpenos (más de 40). Desempeñan misiones fisiológicas importantes como la formación de esteroides, hormonas y vitaminas, pero la mayoría son productos metabólicos secundarios, es decir, compuestos que no parecen afectar a ninguna función fundamental de la vida de un organismo. Entre los derivados terpénicos se pueden citar los siguientes: vitamina A, vitamina E y vitamina K. 22/28