Índice. Introducción a la Enzimología... 17
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- Natalia Redondo Ortiz
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1 Índice Introducción a la Enzimología Notas históricas...18 I. Los orígenes...18 II. La fermentación alcohólica...20 El estudio de la Enzimología...22 Bibliografía general...23 Capítulo 1 Las reacciones químicas: criterios de espontaneidad y cinética En qué circunstancias tiene lugar espontáneamente una reacción? El calor absorbido o desprendido en reacciones químicas Orden o desorden introducido en un sistema: la entropía Trabajo útil potencial en una transformación: la Energía Libre La velocidad de las reacciones químicas Velocidad y concentración: orden de reacción y molecularidad Velocidad y temperatura: concepto de energía de activación Catálisis Los catalizadores no entran en la ecuación estequiométrica global Los catalizadores no alteran la posición de equilibrio de la reacción Los catalizadores modifican la energía de activación Catálisis homogénea y heterogénea...45 Capítulo 2 Catálisis enzimática: términos, conceptos y características generales Conceptos y términos Enzima Substrato Centro activo Protómero Actividad enzimática Actividad específica, actividad molecular, número de recambio Inhibidor Activador...53
2 Coenzima Isoenzima Naturaleza química de las enzimas La especificidad de las enzimas Especificidad sobre estereoisómeros Proquiralidad Especificidad relativa Especificidad en enzimas multisubstrato Especificidad en secuencias de nucleótidos Otros aspectos de la catálisis enzimática Teorías sobre la acción enzimática...62 Capítulo 3 Clasificación y nomenclatura de las enzimas. Reacciones enzimáticas Principios generales de clasificación y nomenclatura de enzimas Nomenclatura Clasificación Reacciones enzimáticas Grupo 1: Oxidorreductasas Clasificación sistemática de las oxidorreductasas Nomenclatura alternativa (recomendada) para las oxidorreductasas Algunas reacciones enzimáticas catalizadas por oxidorreductasas...69 (a) Deshidrogenasas...69 (b) Oxidasas...70 (c) Peroxidasas...70 (d) Oxigenasas (no confundir con Oxidasas)...71 (e) Hidroxilasas...72 (f) Reductasas Grupo 2: Transferasas Clasificación sistemática de las transferasas Algunas reacciones enzimáticas catalizadas por transferasas...74 (a) Subgrupo 2.1: Transfieren grupos monocarbonados...74 (b) Subgrupo 2.4: Glicosil transferasas...74
3 (c) Subgrupo 2.6: transfieren grupos nitrogenados...75 (d) Subgrupo 2.7: Fosfotransferasas o kinasas Grupo 3: Hidrolasas Clasificación sistemática de las hidrolasas...78 (a) Subgrupo 3.1. Hidrolizan enlaces éster...78 (b) Subgrupo 3.2: Glicósido hidrolasas (glicosidasas)...79 (c) Subgrupo 3.4: Péptido hidrolasas Serin proteinasas Tiol proteinasas Proteinasas ácidas Metaloproteinasas...81 (d) Subgrupo 3.6: Acil anhídrido hidrolasas Grupo 4: Liasas...82 (a) Subgrupo 4.1: Liasas C-C...83 (b) Subgrupo 4.2: Liasas C-O Grupo 5: Isomerasas Clasificación sistemática de las isomerasas Algunas reacciones enzimáticas catalizadas por isomerasas...85 (a) Subgrupo 5.1: Racemasas y epimerasas...85 (b) Subgrupo 5.2: Isomerasas cis-trans...85 (c) Subgrupo 5.3: Oxidorreductasas intramoleculares...86 (d) Subgrupo 5.4: Transferasas intramoleculares (mutasas)...86 (e) Subgrupo 5.99: Otras isomerasas Grupo 6: Ligasas o Sintetasas Clasificación sistemática de las ligasas Algunas reacciones enzimáticas catalizadas por ligasas...88 (a) Subgrupo 6.1: Ligasas C-O...88 (b) Subgrupo 6.3: Ligasas C-N...89 (c) Subgrupo 6.4: Ligasas C-C...89 Capítulo 4 Coenzimas o cofactores Introducción...92
4 4.2. Coenzimas asociadas a procesos redox Coenzimas piridínicas (NAD +, NADP + ) Estructura química y modo de acción Significación metabólica y fisiológica Carácter vitamínico Coenzimas flavínicas Estructura química y modo de acción Flavoproteínas Carácter vitamínico Coenzimas hemínicas Estructura química y modo de acción Las peroxidasas Los citocromos Quinonas Ubiquinona o Coenzima Q Otras quinonas Ácido ascórbico (vitamina C) Estructura química Funciones biológicas Glutatión Otras coenzimas redox Coenzimas asociados a otras reacciones (no redox) Tiamina pirofosfato Estructura química y modo de acción Carácter vitamínico Piridoxal fosfato Estructura química y modo de acción; metabolismo de aminoácidos Otras reacciones dependientes de piridoxal fosfato Carácter vitamínico Coenzimas folínicas Estructura química y modo de acción...115
5 Carácter vitamínico Farmacología asociada al ácido fólico Coenzimas cobamídicas Estructura química Modo de acción Carácter vitamínico Biotina Estructura química y modo de acción Avidina S-adenosil metionina Estructura química Función metabólica Panteteínas Estructura química Modo de acción Carnitina Fosfoadenosil 5 -fosfosulfato (PAPS) Adenosina 5 trifosfato (ATP) (a) Reacciones de transferencia ligadas al ATP (b) Suministro de energía para otras reacciones Otros nucleótidos que operan como coenzimas Capítulo 5 Cinética de las reacciones enzimáticas Introducción Interés de los estudios cinéticos Concepto de velocidad inicial Efecto de la concentración de enzima Efecto de la concentración de substrato Estudio cinético de la interacción enzima-substrato Mecanismo de Michaelis y Menten Concepto de K m Concepto de V max...147
6 Aproximación de estado estacionario Eficiencia catalítica de las enzimas Determinación experimental de K m y V max Transformaciones lineales de la ecuación de Michaelis-Menten Efecto del ph sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas Bases moleculares Significado biológico del efecto del ph Efecto de la temperatura sobre las reacciones enzimáticas Bases moleculares Significado biológico del efecto de la temperatura Capítulo 6 Inhibición enzimática Concepto e importancia Tipos de inhibidores Inhibidores reversibles Inhibidores irreversibles Inhibición competitiva Cinética de la inhibición competitiva Diagnóstico cinético de la inhibición competitiva Aspectos estructurales de la inhibición competitiva Análogos de estado de transición Anticuerpos catalíticos Importancia práctica de la inhibición competitiva Otras formas de inhibición reversible Inhibición no competitiva Inhibición acompetitiva o anticompetitiva Inhibición irreversible Generalidades Reactivos de grupo -SH Metales pesados Inhibidores que combinan con cationes esenciales Reactivos específicos de grupo y marcadores de afinidad...187
7 Organofosfóricos Marcadores de afinidad Substratos suicidas Modo de acción de los antibióticos β-lactámicos Resistencia a los antibióticos β-lactámicos: la β-lactamasa Otros inhibidores suicidas Capítulo 7 El Centro Activo enzimático. Mecanismos de la acción enzimática El centro activo Concepto Pruebas experimentales de la existencia del centro activo Número de centros activos Aminoácidos y grupos químicos implicados en el centro activo Mecanismos de la acción enzimática Efectos de proximidad y orientación Catálisis ácido-base Grupos nucleófilos y electrófilos Formación de intermediarios covalentes con la enzima Efectos mecanocuánticos Estudio del centro activo de la quimotripsina Capítulo 8 Regulación de la actividad enzimática, Generalidades Tipos de regulación enzimática I. Controles sobre la concentración enzimática (a). Controles sobre la expresión genética (b). Controles sobre la degradación enzimática II. Controles sobre la actividad enzimática (a). Control alostérico o alosterismo (b). Modificación covalente de las enzimas Control por retroalimentación negativa Retroalimentación negativa en sistemas enzimáticos Características generales del control enzimático por retroalimentación negativa...228
8 8.3. Alosterismo Definición Pruebas experimentales Alosterismo y cooperatividad Concepto de cooperatividad Implicaciones estructurales de la existencia de cooperatividad Efectores positivos y negativos y cooperatividad Modelo alostérico restringido Interpretación cuantitativa del alosterismo El modelo de Monod, Wyman y Changeux La aspartato transcarbamilasa Comportamiento alostérico de la aspartato transcarbamilasa Adecuación de la aspartato transcarbamilasa al modelo MWC La hemoglobina Comportamiento alostérico de la hemoglobina Adecuación de la hemoglobina al modelo MWC Capítulo 9 Regulación de la actividad enzimática, 2. Modificación covalente de las enzimas. Activaciones proteolíticas Introducción Modificación covalente: su importancia biológica Formas de modificación covalente Concepto de segundo mensajero Concepto de activación en cascada Regulación de la glucógeno fosforilasa Reacción catalizada y formas moleculares de la glucógeno fosforilasa Cascada de activación en la glucógeno fosforilasa Mecanismos moleculares en el sistema de la glucógeno fosforilasa Glucógeno fosforilasa Fosforilasa kinasa Protein kinasa A Adenilato ciclasa Proteínas G...276
9 Otras actividades ligadas al sistema de la glucógeno fosforilasa Protein fosfatasas camp fosfodiesterasa Glucógeno sintasa Otros sistemas de fosforilación de proteínas Protein kinasas A Protein kinasas G Protein kinasas C Protein kinasas dependientes de calcio-calmodulina El sistema calcio-calmodulina Inositolfosfátidos Protein tirosin kinasas Otras formas de modificación covalente ADP-ribosilación Adenilación y Uridilación Activaciones proteolíticas: Zimógenos digestivos Pepsina Tripsina Quimotripsina Activaciones proteolíticas: Coagulación de la sangre El proceso de coagulación: generalidades Polimerización del fibrinógeno Formación de trombina Formación del complejo protrombinasa La vía extrínseca La vía intrínseca Anticoagulantes fisiológicos Capítulo 10 Enzimas en Medicina Las enzimas en el diagnóstico clínico Procedencia de las enzimas séricas Alteraciones en la concentración enzimática en suero...305
10 Aumentos de la concentración enzimática Disminuciones en la actividad enzimática Estudio de las principales enzimas con interés diagnóstico Aminotransferasas Creatinkinasa Fosfatasa alcalina γ-glutamil transferasa α-amilasa Fosfatasa ácida Lactato deshidrogenasa Enzimas en Terapéutica Terapéuticas sustitutivas Enzimas en Cirugía Trastornos de la circulación Trastornos de la coagulación sanguínea Enzimas en terapéutica antineoplásica Otros usos terapéuticos de enzimas...317
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