AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS. SEMANAS 29 y 30 Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar

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1 AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS SEMANAS 29 y 30 Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar

2 2 AMINOACIDOS Compuestos que contienen un grupo carboxílico y un grupo amino. Los mas importantes en el mundo biológico son los α-aminoácidos, porque son los monómeros a partir de los cuales se constituyen las proteínas. CADENA LATERAL VARIABLE R NH 2 C COOH GRUPO AMINO H GRUPO CARBOXILICO

3 CLASIFICACIÓN 3 POR LA CADENA LATERAL: Alifatitico Hidroxilados Azufrados Ácidos Amidas de aa ácidos Básicos Aromáticos Heterocíclicos POR SU REQUERIMIENTO: Esenciales No esenciales POR SU POLARIDAD: No polares Polares y neutros Acidos Básicos

4 4 Según su cadena lateral CADENA LATERAL CON GRUPO ALIFATICO HIDROXILO CARBOXILICO AMIDA AMINA AZUFRE ANILLO AROMATICO AMINOACIDO Glicina, Alanina,Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina Serina, Treonina,Tirosina Acido Aspartico, Acido Glutamico Asparagina, Glutamina Lisina,Arginina, Histidina Cisteina, Metionina Fenilalanina, Triptofano, Tirosina

5 5 Clasificación según su polaridad NO POLARES GLICINA ALANINA VALINA LEUCINA ISOLEUCINA FENILALANINA METIONINA PROLINA TRIPTOFANO POLARES Y NEUTROS SERINA TREONINA CISTEINA TIROSINA ASPARAGINA GLUTAMINA ACIDOS AC. ASPARTICO AC. GLUTAMICO BASICOS LISINA ARGININA HISTIDINA

6 6 AMINOACIDOS NO POLARES NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Glicina Gli Gly Alanina Ala Ala Valina Val Val

7 7 AMINOACIDOS NO POLARES NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Leucina Leu Leu Isoleucina Ile Ile Fenilalanina Fen Phe

8 8 AMINOACIDOS NO POLARES NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Metionina Met Met Prolina Pro Pro Triptofano Trp Trp

9 9 AMINOACIDOS POLARES NEUTROS NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Serina Ser Ser Treonina Tre Thr Tirosina Tir Tyr

10 10 AMINOACIDOS POLARES NEUTROS NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Cisteina Cis Cys Asparagina Asn Asn Glutamina Gln Gln

11 11 AMINOACIDOS ACIDOS NOMBRE ABREVI- TURA ESTRUCTURA Acido Glutámico Glu Glu Acido Aspartico Asp Asp

12 12 AMINOACIDOS BÁSICOS NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Histidina His His Lisina Lis Lys Arginina Arg Arg

13 13 Aminoácidos Esenciales Los aminoácidos esenciales (son 10) el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto deben ser parte esencial de nuestra alimentación cotidiana. La ausencia de uno de estos aminoácidos esenciales impide la formación de la proteína que lo contiene. VALINA LEUCINA METIONINA ISOLEUCINA ADULTOS FENILALANINA LISINA TREONINA TRIPTOFANO SOLO NIÑOS ARGININA HISTIDINA Va Le Me Iso Fe Lis Tre Tri

14 14 Aminoácidos no esenciales Son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es imprescindible obtenerlos de los alimentos.

15 15 Deficiencia de aminoácidos algunos alimentos FUENTE DE ALIMENTO Huevos, leche, carne, pescado, pollo Trigo, arroz, avena Maíz Frijoles Arvejas Almendras y nueces Soya AMINOACIDOS FALTANTE Ninguno Lisina Lisina y Triptófano Metionina, triptófano metionina Lisina y triptófano Baja en metionina

16 16 ISOMERIA OPTICA: Formas D y L Todos los aminoácidos son ópticamente activos (a excepción de la glicina) y pueden existir en formas enantiomerismo D o L. El compuesto de referencia para asignar la configuración es el gliceraldehido. El grupo amino del aminoácido toma el lugar del grupo hidroxilo del gliceraldehido. Los azucares naturales pertenecen a la serie D en tanto todas las proteínas animales y vegetales que se conocen se componen completamente de aminoácidos L.

17 17 CONFIGURACION D Y L L- D- L-GLICERALDEHIDO D-GLICERALDEHIDO L- AMINOACIDO D- AMINOACIDO

18 18 PROPIEDADES FISICAS Los aminoácidos son sólidos cristalinos, incoloros, no volátiles, que se funden con descomposición a temperaturas superiores a 200 C. Son solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos no polares.

19 19 COMPORTAMIENTO ANFOLITO Ionización de aminoácidos A los aminoácidos en estado sólido o en solución neutra se les asigna una estructura iónica dipolar (denominada sal interna o zwitterion). Como los aminoácidos contienen grupos ácidos (-COOH) y básicos (-NH 2 ) en la misma molécula, ocurre una reacción de neutralización intramolecular, la cual conduce a la formación de una sal.

20 20 Ionización de aminoácidos ph MENOR pi (ph ACIDO para el a.a.) ph IGUAL a pi (ph NEUTRO para el a.a.) ph MAYOR pi (ph BASICO para el a.a.) Cambio en la [H + ] [H + ] aumenta Sin cambio [H + ] disminuye GRUPO CARBOXILICO -COOH -COO - -COO - GRUPO AMINO -NH 3 + -NH 3 + -NH 2 CARGA GLOBAL

21 21 ph Isoeléctrico (pi) Es ph al cual el aminoácido existe como como sal interna o zwitterión con una carga neta de cero y no muestra tendencia a migrar a algún electrodo. Cada aminoácido posee su propio ph isoeléctrico característico. AMINOACIDOS ph isoeléctrico NEUTROS ACIDOS BASICOS

22 Comportamiento acido base de los aminoácidos FORMA CATIONICA A valores de ph inferiores al ph isoeléctrico FORMA DE SAL interna en el ph isoeléctrico FORMA ANIONICA A valores de ph superiores al ph isoeléctrico SE MOVERA AL ELECTRODO NEGATIVO CATODO NO SE MOVERA SE MOVERA AL ELECTRODO POSITIVO ANODO

23 Ejercicio A. B. C. El ph isoeléctrico de la alanina es 6. Cuál de las estructuras corresponde a la Alanina? 1. En su ph Isoeléctrico 2. A un ph menor su ph isoeléctrico 3. A un ph mayor a su ph isoeléctrico

24 2. La Cisteína tiene un pi de 5.1,. Cuál de las estructuras corresponde a la Cisteína? A. B. C. 1. En su ph Isoeléctrico 2. A un ph menor su ph isoeléctrico 3. A un ph mayor a su ph isoeléctrico

25 25 FORMACION DE ENLACES PEPTIDICOS En 1902 Emil Fischer propuso que las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas entre si por enlaces amida entre el α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α amino de otro. Fischer propuso el nombre de enlace peptidico, para estos enlaces. No. de aminoácidos NOMBRE 2 DIPEPTIDO 3 TRIPEPTIDO 4 TRETAPEPTIDO 5 a 35 POLIPEPTIDO

26 FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO Aminoácido 1 H 2 O Aminoácido 2 Dipeptido

27 En un péptido el primer aminoácido se le llama aminoácido N-terminal y al ultimo aminoácido se le llaman aminoácido C-terminal En la formación de este tetrapeptido se liberaron 3 moléculas de agua, y posee 3 enlaces peptídicos El grupo N-terminal es la Alanina y el grupo C terminal es la Metionina

28 28 EJEMPLO Cuantos aminoácidos forman este péptido?: Cuántas moléculas de H 2 O se liberaron?: Qué aminoácido es el N-terminal? Qué aminoácido es el C-terminal?:

29 29 PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA (GLUTATION, VASOPRESINA Y OXITOCINA GLUTATION El glutatión (GSH) es un tripéptido que esta formado de los aminoácidos: Ácido glutámico, cisteína, y glicina PEPTIDO GLUTATION SECUENCIA H 2 N-Glu-Cis-Gli-COOH Contiene un enlace péptidico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del acido glutámico

30 30 Acido glutamico Cisteina Glicina El glutatión, un antioxidante, ayuda a proteger las células de especies reactivas de oxígeno como los radicales libres y los peróxidos. Es utilizado por las células para deshacerse de sustancias toxicas, regular las funciones del sistema inmunológico, inhibe la replicación de virus.

31 31 Alimentos que contiene glutatión Espárragos, Espinacas, Brócoli, Ajo, Repollo, Cebollas, Berros Coles de Bruselas. Algunas especias como el comino y la canela En menos cantidad: Melón, Aguacate, Toronja, Duraznos, Naranjas, Nueces, Granola, Pavo Pollo.

32 VASOPRESINA Y OXITOCINA 32 PEPTIDO VASOPRESINA OXITOCINA SECUENCIA H 2 N-Cis-Tir-Fen-Gln-Asn-Cis-Pro-Arg-Gli- COOH S-S H 2 N-Cis-Tir-Ile-Gln-Asn-Cis-Pro-Leu-Gli- COOH S-S VASOPRESINA OXITOCINA

33 33 VASOPRESINA También llamada hormona antidiurética La excreta de agua desde los riñones es gracias a la vasopresina, que recibe se nombre de esta importante función como regulador homeostático de los fluidos. Niveles altos de vasopresina provocan mayor retención renal de agua, elimina solo la suficiente para eliminar los productos de desecho.

34 34 OXITOCINA Fue la primera hormona sintetizada en el laboratorio La hormona responsable del amor (de ser:felices, amables, compasivos) Es una hormona relacionada con los patrones sexuales y con la conducta maternal y paternal que actúa también como neurotransmisor en el cerebro. Estimula la contracción del útero durante el parto y la liberación de leche. Controla el crecimiento y actividad reproductiva de los ovarios y testículos. El nivel de oxitócina en la mujer aumenta al final del parto y durante la lactancia.

35 PROTEINAS SEMANA 30

36 PROTEÍNAS Las proteínas son macromoléculas biológicas, formadas de polímeros lineales de aminoácidos, de dimensión variable. Además de Carbono, Hidrógeno, Oxígeno todas las proteínas contienen Nitrógeno. Y pueden estar constituidas por Azufre, Fosforo y trazas de otros elementos.

37 CLASIFICACION Las proteínas se pueden clasificar por su : SIMPLES COMPOSICION CONJUGADAS FUNCION BIOLOGICA

38 COMPOSICION S I M P L E S ALBUMINAS GLOBULINAS HISTONAS ESCLERO- PROTEINAS El grupo mas común e importante de las proteínas simples. Como la albumina y la seroalbumina. Son solubles en agua, soluciones salinas diluidas. Anticuerpos en el suero sanguíneo y como fibrinógeno sanguíneo. Son proteínas básicas, ya que contienen aminoácidos básicos (lisina y/o arginina). Se hallan asociadas con los ácidos nucleídos en las nucleoproteínas de la célula. Tienen funciones estructurales y de protección. La queratina (pelo, piel y uñas), el colágeno (huesos, tendones, y cartílagos) y la elastina (fibras elásticas y tejido conectivo) son algunos ejemplos.

39 CONJUGADAS Formadas por aminoácidos y por un compuesto no péptico. La porción polipeptídica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético. C O N J U G A D A S GLUCOPROTEINAS CROMOPROTEINAS LIPOPROTEINAS METALOPROTEINAS NUCLEOPROTEINAS FOSFOPROTEINAS Proteínas con unidades de azúcar, ( ejemplogamaglobulina). Con una unidad hemo como la hemoglobina y mioglobina Proteínas que llevan moléculas de lípidos, incluyendo el colesterol. Proteínas que incorporan un ion metalico, como el caso de muchas enzimas. Proteínas unidas a acidos nucleicos como los ribosomas Proteínas con un esterfosfato, la caseína es un ejemplo

40 F U N C I O N B I O L O G I C A ENZIMAS CONTRACTIL HORMONAL PROTECTORAS ALMACENAMIENTO TRANSPORTE ESTRUCTURAL Catalizan las reacciones bioquímicas en las células. Ejemplos: TRIPSINA cataliza la hidrólisis de las proteinas y la SACARASA la hidrólisis de la sacarosa MIOSINA y la ACTINA. Responsables de la contracción muscular Regulan el metabolismo corporal. Como la HORMONA DEL CRECIMIENTO, que regula el crecimiento y la INSULINA regula el nivel de glucosa en la sangre Ayudan al cuerpo a defenderse, como las INMUNOGLOBULINAS y el FIBRINÓGENO. Almacenan los nutrientes que se necesitara posteriormente. La CASEÍNA almacena las proteínas de la leche y la FERRITINA almacena hierro en el hígado y bazo Transportan sustancias de un lugar a otro como la HEMOGLOBINA transporta oxigeno y las LIPOPROTEINAS transportan lipidos Mantienen unida una estructura del cuerpo, como el COLÁGENO forma tendones y cartilagos. QUERATINA que forma cabello, piel, uñas y lana.

41 NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS Las proteínas presentan estructuras: Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

42 ESTRUCTURA PRIMARIA Se refiere al número y secuencia lineal de aminoácidos en una cadena polipeptidica de la terminal N a la terminal C.

43 ESTRUCTURA SECUNDARIA Se origina cuando los aminoácidos que la forman se unen entre si mediante enlaces de hidrógeno o con otra cadena polipeptidica. Los tres tipos de estructura secundaria son: a-hélice hoja plegada b, triple hélice.

44 HELICE ALFA (Helice a) La cadena polipeptídica adquiere una estructura helicoidal, como un cabe enrollado en espiral. La espiral se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno formados entre los grupos N-H y los átomos de oxigeno de los grupos C=O de aminoácidos bastante alejados entre si que se halla en la siguiente vuelta de la hélice. Cada vuelta de la espiral se compone de aproximadamente de 4 unidades de aminoácidos y las cadenas laterales de estas unidades se proyectan hacia el exterior del esqueleto.

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46 Hoja plegada beta (Hoja plegada b) Estructura secundaria en capas de la proteína estabilizadas por puentes de hidrógeno de lado a lado entre enlaces peptidico ubicados en diferentes cadenas o partes de una cadena. Laminas con plegado β.

47 Triple Hélice Estructura constituida por tres cadenas polipeptídica que se enrollan entre si que se mantienen unidas mediante puentes de hidrógeno. Esta estructura es típica del colágeno.

48 ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria comprende atracciones y repulsiones entre los grupos R de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. A medida que se producen interacciones entre diferentes parte de la cadena estos segmentos se doblan adquiriendo una forma tridimensional especifica. La estructura terciaria se estabiliza por fuerzas covalentes y no covalente. El enlace covalente común de cadena lateral capaz de mantener unidas entre si regiones remotas de las proteínas es el enlace disulfuro, que se forma entre 2 residuos de cisteína..

49 Los grupos SH de dos cisteínas se oxidan para formar un enlace covalente o puente de disulfuro También encontramos: TIPOS DE INTERACCIONES Interacciones hidrofóbicas Interacciones hidrofílicas Puentes salinos Enlaces de hidrógeno o puente de hidrógeno Puentes disulfuro NATURALEZA DEL ENLACE Atracciones entre grupos no polares Atracciones entre grupos polares o ionizados y el agua en la superficie de la estructura terciaria. Interacciones iónicas entre aminoácidos ácidos y básicos ionizados Interacciones entre H y O o H y N Enlaces covalentes fuertes entre los átomos de azufre de 2 cisteínas

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51 ESTRUCTURA CUATERNARIA La estructura cuaternaria se da cuando varias cadena polipeptídicas llamadas subunidades se enlazan para formar un complejo mas grande. En la estructura cuaternaria las subunidades se mantienen unidas mediante las mismas interacciones que estabilizan sus estructuras. terciarias.

52 NIVELES ESTRUCTURALES Las proteínas se componen en niveles estructurales a)primario, b) SECUNDARIO, c) TERCIARIO, d) CUATERNARIO

53 DESNATURALIZACION Es todo cambio que altere la configuración de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteínas, sin causar una ruptura de los enlaces peptídicos. Produciendo cambios drásticos en la naturaleza física y bioquímica de las moléculas.

54 La desnaturalización puede ser causada por: CALOR: Rompe los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas entre grupos R no polares. Provoca la coagulación de la proteína. Ejemplo: ebullición de un huevo, freír un huevo. Las proteínas desnaturalizadas son digeridas con mas facilidad por las enzimas.

55 SOLVENTES (Alcohol etílico e isopropilico) Estos solventes pueden destruir los enlaces de hidrógeno intermoleculares de la molécula. Altera las interacciones hidrofóbicas Al formar sus propios enlaces por puente de hidrógeno con una proteína y alterar el enlace por puente de hidrógeno intramolecular de la cadena lateral. Ejemplo : una solución de alcohol al 70% para limpiar la superficie de la piel antes de una inyección. El alcohol desnaturaliza las proteínas de toda bacteria presente en el área de la inyección.

56 Cambios de ph Los reactivos ácidos y básicos cambian el ph rompiendo los enlaces por puente de hidrógeno entre grupos R polare y altera los enlaces iónicos (puentes salinos). Alteran el estado de ionización de los grupos carboxílicos y amino provocando la coagulación de la proteína.

57 Metales Pesados Ag +,Hg +2, Pb +2 Desnaturalizan proteínas al formar enlaces con grupos R iónicos o reaccionar con enlaces por puente disulfuro ( S - S ) mediante la formación de enlaces ionicos. Los cationes de estos metales pesados forman enlaces muy fuertes con los aniones carboxilato de los aminoácidos ácidos y con los grupos sulfhidrilo de los aminoácidos que contienen azufre. La proteína precipita de la solución insoluble metal-proteína. como sal

58 Agitación La acción de batir estira las cadenas polipeptídica hasta que se interrumpen las interacciones estabilizadoras. Son alterados los puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas.

59 Desnaturalización del cabello La queratina es la proteína del cabello y esta posee una gran proporción de aminoácidos que contienen azufre y la forma del cabello debe en gran parte a los enlaces disulfuro.

60 COLAGENO Proteína mas abundante en el cuerpo humano. Formado 3 polipéptidos y cada uno contiene los aminoacidos: glicina (33%), alanina (12%), prolina (22%) y cantidades menores de hidroxiprolina e hidroxilisina estos últimos 2 contiene grupos OH que forman enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales y fortalecen la estructura de triple hélice del colágeno. Los 3 polipeptídos se entretejen como una trenza, cuando muchas hélices triples se enredan, forman las fibrillas que constituyen los tejidos conectivos y tendones.

61 En sus variantes, el colágeno contribuye a la piel, huesos, dientes, ligamentos, cartílago y tendones que cubren soportan y mantienen unidos. En una persona joven el colágeno es elástico. Conforme la persona envejece, entre las fibrillas se forman entrecruzamientos adicionales, lo que hace al colágeno menos elástico. Los tendones se hacen quebradizos y en la piel se ven arrugas.

62 La gelatina se obtiene al convertir el colágeno de huesos, ligamentos, cartílago y tendones en un proceso de seis etapas de lavado y depuración que culminan en la obtención de un producto deshidratado de color amarillo pálido,

63 INSULINA 63 Es una hormona polipeptídica producida y secretada por las células beta de los islotes de Langerhans del páncreas formada de 51 aminoácidos, divididos en dos cadenas. La cadena "A" tiene 21 aminoácidos, y la cadena "B" tiene 30. CADEN A A B SECUENCIA Gli-Ile-Val-Gln-Gli-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir- Gli-Leu-Gln-Asn-Tir-Cis-Asn Fen-Val-Asn-Gli-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Gln-Ala- Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Gln-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Tre-Pro- Lis-Ala

64 64 Las dos cadenas están unidas por un puente disulfuro entre los aminoácidos número 20 de la "A" (cisteína) con el 19 de la "B" también cisteína, y otro puente disulfuro entre los aminoácidos cisteína y cisteína del número 7 de ambas cadenas ( 7 con 7). Un puente disulfuro independiente, une al aminoácido 6 (cisteína) con el 11 (cisteína) de la cadena "A".

65 MIOGLOBINA La mioglobina es una hemoproteina muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptidica de 153 aminoácidos que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar oxígeno en el musculo. También se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular.

66 La mioglobina es el principal pigmento de la carne, y el color de este producto depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina.

67 HEMOGLOBINA La hemoglobina se encuentra exclusivamente en las células rojas de la sangre, en donde su principal función es transportar al oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos, así como puede transportar CO 2 desde los tejidos hasta los pulmones. La hemoglobina A, la principal en los adultos, está compuesta de cuatro cadenas polipeptídica (dos cadenas alfa y dos beta) que se mantienen unidas por medio de interacciones no covalentes

68 ENZIMAS Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones biológicas. Una reacción catalizada por enzimas tiene muchas ventajas respecto a una reacción no catalizada o una con un catalizador no enzimático. El nombre de una enzima termina con el sufijo asa. Pero muchas enzimas conservaron sus nombres comunes, como la enzima estomacal pepsina, y las enzimas intestinales tripsina y quimotripsina.

69 SITIO ACTIVO: Porción funcional de una enzima. Donde los sustratos se unen con la enzima y se produce la reacción. SUSTRATO O REACTIVO: Moléculas o iones sobre los que trabaja una enzima

70 Algunas enzimas con nombres comunes ENZIMA RENINA BROMELINA PEPSINA ESTREPTOCINASA PAPAINA USO TIPICO Coagulación de la leche para hacer queso Ablandamiento de carnes Inicia la digestión de proteínas en el estomago Disuelve coágulos sanguíneos Ablandamiento de carnes y evita la sedimentación en las cervezas

71 Enzimas Séricas usadas en el Dx de daño a tejido ENZIMA Alanina transaminasas (ALT) Creatina-quinasa (CK) Lactato Deshidrogenasa (LDH) Aspartato transaminasa (AST) Fosfatasa alcalina (ALP) Fosfatasa acida (ACP) Antígeno prostático especifico (PSA) Amilasa pancreática, (PA) Colinesterasa (CE) Lipasa (LPS) ELEVADAS EN Hepatitis Infarto al corazón Infarto cardiaco Enfermedad hepática (cirrosis, hepatitis) Carcinoma hepático o enfermedad ósea (raquitismo) Cáncer de próstata Enfermedad pancreática

72 CLASIFICACION Comisión Internacional de Bioquímica CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS OXIDO-REDUCTASAS TRANSFERASAS HIDROLASAS Reacciones de oxidación-reducción Transferencia de un grupo entre 2 compuestos Reacciones de hidrólisis Las oxidasas oxida, las reductasas reducen, las deshidrogenasas eliminan a 2 H para formar un doble enlace Las transaminasas transfiere grupos amino, las quinasas transfieren grupos fosfato Las proteasas hidrolizan enlaces peptidicos Las lipasas hidroliza los enlaces de tipo ester en los lípidos Las carbohidrasas enlaces glucosídico de los carbohidratos. Las fosfatasas hidrolizan los enlaces tipo ester fofórico Las nucleasas hidroliza ácidos nucléicos

73 LIASAS CLASE ISOMERASAS REACCION CATALIZADA Adición o eliminación de grupos a un doble enlace sin hidrolisis Reorganización de los átomos de una molécula formar un isómero EJEMPLOS Las carboxilasas añaden CO 2 Las desaminasas eliminan NH 3 Las isomerasas convierten las formas cis en trans o a la inversa, Las epimerasas convierten isómeros D en L y viceversa LIGASAS Forman enlaces entre las moléculas empleando la energía del ATP Las sintetasas enlazan 2 moléculas

74 ANEMIA FALCIFORME o Drepanocitica Es una enfermedad genética en donde en lugar de un acido glutámico de la subunidad β-heglobina aparece una valina. Los glóbulos rojos cambian su forma normal por una forma aplastada como de una hoz.

75 Fin