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Santiago Sandoval Juárez
hace 8 años
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1 Transglutaminasa

2 Transglutaminasa (TG) Las enzimas actualmente existentes promueven la hidrólisis de sustratos. Ej.: Amilasas y proteasas. Proteína Amino ácidos libres Proteasa La transglutaminasa cataliza la polimerización y la unión cruzada o entrecruzamiento (cross link) de proteínas. Lys Proteína Polimerización TG Gln Lys Gln Gln Lys Gln Lys

Proteína Amino ácidos libres Proteasa La transglutaminasa cataliza la

3 γ Carbonyl Group of Glutamina Transglutaminasa: Mecanismo de enlaces cruzados GLN-C-NH2 + H-N-LYS O H TG ε Amino grupodalisina GLN-C-N-LYS O H NH3

4 Mamíferos Humanos, cerdos, ganados Origen: Aves Hígado, corazón, riñones y sangre Gallinas Molleja y sangre TG Microorganismos Vegetales Arvejas, girasol, Bróculi, espinaca Pescados Camarón, ostiones, salmones, atún, ostras

Microorganismos Vegetales Arvejas, girasol, Bróculi,

5 El Factor XIII En el hombre la Transglutaminasa es conocida como el factor XIII, unos de los factores responsables por la coagulación sanguínea;

6 Estructura Primaria y centro activo Transglutaminasa es una enzima SH con Cisteína como centro activo SH CH2 NH2 CH CENTRO ACTIVO DE LA TG CISTEÍNA COOH

7 PROPRIEDADES BÁSICAS B DE LA TG Actividad Ca +2 independiente; Actividad enzimática x ph; Actividad enzimática x temperatura; Tasa de reacción; Desactivaci activación; Actuación n de la TG en las proteínas.

8 ACTIVIDAD Ca +2 INDEPENDIENTE MAMÍFEROS: Ca +2 dependiente MICROORGANISMOS: Ca +2 independiente FÁCIL UTILIZACIÓN N EN LOS ALIMENTOS PROCESADOS OS

9 ACTIVIDAD ENZIMÁTICA X ph ph óptimo = 7 Atividade Relativa (%) ACTIVIDAD RELATIVA (%) ph

10 ACTIVIDAD ENZIMÁTICA X TEMPERATURA Temperatura óptima = 50 C Actividad Relativa (%) Actividad Relativa (%) Temperatura ( C) La TG está activa solamente arriba 0 C. Bajo 0 C la TG está en el estado de latencia.

40 45 50 60 70 Temperatura ( C) La TG está activa

11 Tasa de Reacción de la TG: Binomio Tiempo x Temperatura Los tiempos requeridos para las reacciones a cada temperatura a fin de que se obtengan los mismos resultados de una reacción a ph 6.0 y 50 C Temperatura ( C) Tiempo (min.)

de que se obtengan los mismos resultados de una reacción a ph 6.

12 DESACTIVACIÓN Temperatura: Desnaturalizaci lización de e la proteína porp el binomio tiempo x temperatura. Ejemplo: Desactivación de la TG en Salsichas (3 cm de diámetro) Temperatura interna ( o C) Tiempo necesario para la desactivación 65 2h o más min 75 5 min 80 1 min Reactivos externos: Modificaci ción del grupo SH de la cisteína na (CENTRO ACTIVO). A Ejemplo: OXIDACI CIÓN DEL GRUPO SH PORP CONTACTO TO CON EL OXÍGENO.

para la desactivación 65 2h o más 70 15 min 75 5 min 80 1 min Reactivos externos: Modificaci ción del grupo

13 ACTUACIÓN N DE LA TG EN LAS PROTEÍNAS BUENOS SUBSTRATOS: - proteínas con much chas estructuras turas aleatorias rias,, como caseína y gelatina; - proteínas con much chos residuos de lisina y glutamina, como proteína de soya y trigo. ACTUACIÓN: - Enlaces cruzados, inter e intramoleculares, entre las moléculas de proteína con formaci ción de una u a red tridimensional.

residuos de lisina y glutamina, como proteína de soya y trigo.

14 Especificidad del sustrato: Producto Proteína Reactividad Producto Proteína Reactividad Leche Caseína Carnes Mioglobina + Caseinato de Sodio Colágeno + + α-lacto albúmina + Gelatina β-lacto globulina + Miosina Huevos Clara + Actina - Yema + + Soja Globulina 11S Globulina 7S Trigo Gliadina + + Glutenina : Reacciona muy bien + + : Reacciona bien + : Reacciona dependiendo de las condiciones - : En general no reacciona

+ + Huevos Clara + Actina - Yema + + Soja Globulina 11S + + + Globulina 7S + + + Trigo Gliadina + + Glutenina + + +

15 EFECTOS DE LA TG EN LAS PROTEÍNAS Viscosidad / Estabilidad de emulsión; Capacidad de formación n de gel; Resistencia física; f Estabilidad térmica; t Capacidad de retención n del agua.

16 VISCOSIDAD/ESTABILIDAD DE EMULSIÓN AUMENTO DE LA VISCOSIDAD DEL MEDIO EMULSIÓN MÁS ESTABLE Viscosidad (cp) Conc. TG (U/g proteína) Solución de caseinato incubado a 55 C por 1 hora Concentración de la proteína: 8%

17 CAPACIDADE DE FORMACIÓN N DE GEL Proteína con baja capacidad de formación de gel [ formará gel TG Ejemplo: solución de caseinato de sodio Proteína capaz de formar gel [ gel proteico más TG firme Ejemplo: gel de surimi SIN TRATAMIENTO TÉRMICOT

caseinato de sodio Proteína capaz de formar gel [ gel

18 CASEINATO DE SODIOS

21 FORMACIÓN N DE GEL

22 RESISTENCIA FÍSICAF Proteína con baja capacidad de formar gel: 100 Tensión de Ruptura (g) ,5 5 7, , ,5 20 Conc. TG (U/g proteína) Gel de caseinato incubado a 37 Cpor 1 hora, ph 6,5 Concentración de la proteína: 10%

23 Estabilidad térmica Enlaces covalentes formados por TG son estables a los cambios de temperatura; La TG fortalece la estructura del gel proteico mejorando la estabilidad térmica t del gel. Ejemplo: Gelatina TEMPERATURA DE LA L SOLUCI CIÓN ALCALINA ( C)( NIVEL DE TG (U/g DE PROTEÍNA) FLUÍDA FLUÍDA FLUÍDA GEL GEL GEL Cambio visual de la gelatina (10% de proteína) después s de 30 min. en una solución n alcalina en diferentes temperaturas.

24 GELATINA SIN TG CON TG T = 80 C

25 GELATINA SIN TG CON TG T = 80 C C t = 20 min

26 GELATINA SIN TG CON TG T = 80 C C t = 30 min

27 CAPACIDAD DE RETENCIÓN N DE AGUA 100 Sineresis (0 U/gp=100%) 90 Sineresis (0 U/gp=100%) Concentración de TG (U/g proteína) Yogur tratado con TG, incubado a 25 C por 2h

28 História 1980 Inicio de los estudios sobre la aplicación n de la TG, extraída del hígado h de conejo de Indias y plasma bovino, en la modificación n de proteínas Inicio del estudio de la posibilidad de la producción de TG derivada de microorganismos para tornar viable la comercialización Hallazgo del Streptoverticillium sp (microorganismo responsable por la obtención n de la TG) Ajinomoto Co. inicia la producción n y comercialización n de la TG, como preparación n enzimática, ACTIVA TG Hallazgo del Streptoverticillium mobaraense (la especie de microorganismo más m s eficiente en la producción de la TG).

29 Flujo de producción MICROORGANISMO MICROORGANISMO DEXTRINA ETANOL NUTRIENTES ALMIDÓN FERMENTACIÓN SEPARADOR CONDENSADOR PRECIPITADOR ETANOL ACTIVA TG ADITIVOS SEPARADOR TG MEZCLADOR MOLINILLO SECADOR A VACÍO

30 Efectos de la TG en las proteínas 1. Capacidad de formación n de gel en emulsiones: Ejemplos: Salchichas, Salames, frankfurters. Beneficios: Mejoran la rebanabilidad, textura (mordida) Mejora la firmeza y consistencia Confiere una textura uniforme (sin grietas ni burbujas); Aumenta la elasticidad; Mejora la palatabilidad; Propiedades: Incrementa la capacidad de retención n de agua No altera el sabor y aroma originales Excelente acción n en productos con alta candidad de MDM, piel, extensores

31 Salamis TG VENTAJAS: -Reduce el tiempo de maduración -Firmeza adecuada obtenida en menor tiempo - Mejora la rebanabilidad del producto - Permite la utilización de materias primas de baja funcionalidad ANÁLISIS DE TEXTURA - No interfiere en el desarrollo del ph, actividad de agua y pérdidas en el secado.

32 Mortadela TG

33 Salchicha - Frankfurter Mejora la textura y la apariencia del producto final; Proporciona la obtención de un producto más homogéneo; Aumenta la cohesión de la masa; Permite la utilización de materias primas de baja funcionalidad; Aumenta la a jugosidad; Incrementa la capacidad de retención de agua, reduciendo la pérdida de agua durante el período de almacenamiento

34 ANÁLISE DE TEXTURA - SALSICHA

35 Efectos de la TG en las proteínas 2. Uniones en los trozos de alimentos (Reestructuración): Obtención n de porciones controladas; Posibilita la reestructuración n de recortes y trozos de carne resultando un producto de apariencia similar a la carne in natura Aumenta la jugosidad y la palatabilidad Su fuerte poder de enlaces y unión n se mantiene aún a n cuando los alimentos son posteriormente congelados, cortados o cocidos. Mejora la rebanabilidad, apariencia del producto

36 REESTRUCTURADOS CARNE DE RES

37 Jamón crudo

38 Panceta (Bacon)

39 Medallones ACTIVA

40 Lomos de res ACTIVA

41 JAMÓN N / PALETA PALETA JAMÓN N SIN TG JAMÓN N CON TG

42 Jamones TG Ventajas: Mejora la rebanabilidad, la textura, la elasticidad; Reduce la proporción de fosfatos sal;

43 REESTRUCTURADOS TURADOS PRODUCTOS PESCADOS

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Invenio Universidad del Centro Educativo Latinoamericano seciyd@ucel.edu.ar ISSN (Versión impresa): 0329-3475 ARGENTINA 2003 Florencia Jozami Barreiro / Romina Seselovsky USOS DE LA TRANSGLUTAMINASA EN