I Activación de la adenil ciclasa y ciclo de la proteína Gs
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- Belén Aguilera Muñoz
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1 Jvier Corzo. Metolismo del glucógeno 1 I Activción de l denil cicls y ciclo de l proteín Gs medio extrcelulr L unión de un molécul de drenlin produce un cmio conformcionl en el receptor El receptor hor es cpz de unir l proteín Gs en su form triméric (con AD en l suunidd α) Al unirse l receptor cmi l conformción de l proteín Gs; l suunidd α ument su finidd hci el GT, que desplz l GD. L suunidd α se sepr de ls otrs dos L suunidd α con GT se desplz por l memrn hst socirse un molécul de denil cicls, l que ctiv lterndo su conformción. El receptor qued lire, pr ctivr otr molécul de proteín Gs AMc AT
2 Jvier Corzo. Metolismo del glucógeno 2 AT AMc Mientrs l denil cicls esté ctiv, produce continumente AMc. L suunidd α hidroliz espontánemente el GT que tiene unido, formndo GD. L suunidd α con GD unido cmi de conformción, y se sepr de l denil cicls, que, l quedrse sol, ps su conformción inctiv L suunidd α con GD se une ls suuniddes β y γ, quedndo list pr repetir el proceso Si el receptor h perdido l drenlin, no une l proteín Gs, con lo que el sistem vuelve l estdo inicil. El receptor es un proteín del tipo 7TM.
3 Jvier Corzo. Metolismo del glucógeno 3 L proteín Gs tiene l siguiente estructur: 8 kd; está RENILADA kd está MIRISTOILADA Hy otro tipo de proteíns G, ls Gi, que tienen un mecnismo similr pero que INACTIVAN l denil-cicls 37 kd Los restos C20 y miristoilo yudn nclr los polipéptidos en l memrn En los siguientes esquems se h seguido el convenio: Cudrdo: form ctiv de l enzim Círculo: form inctiv de l enzim Activción de l proteín kins A dependiente de AMc inhiid por cfeín, teín y teoromin AM c fosfodiesters AM AM c + AM c suunidd ctlític suunidd reguldor L KA inctiv es un enzim tetrméric formd por dos suuniddes reguldors y dos ctlítics. Trs su unión l AMc, ls enzim se disoci y ls suuniddes ctlítics fosforiln restos específicos de serin en ls proteíns lnco. Además de en el metolismo del glucógeno, en el hígdo l KA prticip en el control de l glucolisis, inihiiéndol, y ctivndo l gluconeogénesis. En el metolismo del glucógeno, ACTIVA su degrdción e INHIBE su síntesis. El efecto glol, en el hígdo, es incrementr l producción de glucos, tnto prtir del glucógeno como de compuestos glucogénicos, e inhiir su degrdción.
4 Jvier Corzo. Metolismo del glucógeno 4 L cscd de ls kinss, prtir de l ctivción de l KA Inhiidor de l fosfoproteín fosfts Fosfoproteín fosfts 1 Se estimul por l insulin D (dependiente de Glucos 6-fosfto) Inctiv en usenci de Glc-6- > 1 mm H0 2 i I (independiente de Glc-6-p) form ctiv Glucógeno Sints 4x85 kd AD AT SÍNTESIS DEGRADACIÓN roteín Kins A dependiente de AMc Otrs proteín kinss AD H 0 2 AD H 0 2 AT i AT i γ α β 10-7 M Glucógeno fosforils γ α δ β Sints fosforils kins SK (αβγδ) kd. γ isld es completmente ctiv; α y β son inhiidores y δ es l clmodulin
5 Jvier Corzo. Metolismo del glucógeno 5 Regulción de l glucógeno fosforils, en hígdo y músculo: En el Músculo: 2x841 s en H.spiens En el Hígdo 2x846 s en H.spiens AM Glc G-6- El AM es un ctivdor lostérico de l fosforils musculr; l glucos-6- fosfto (y el AT) inhien l unión del AM l fosforils, y l mntienen e n l form inctiv L fosforils hepátic no une AM. or el contrrio, l fosforils es inhiid por l glucos lire, que se une ell. Además, l fosfoproteín fosfts ctú específicmente sore l fosforils inhiid L glucógeno fosforils está sometid regulción lostéric y por modificción covlente, pero si ien ms isoenzims se ctivn por fosforilción, el control lostérico es completmente distinto en el hígdo y el músculo. En el hígdo, l degrdción del glucógeno no tiene nd que ver con ls necesiddes energétics del heptocito, sino con l concentrción de glucos lire. Si no hy glucos lire, l glucógeno fosforils se encuentr totlmente ctiv, y que l fosfts solo puede ctur sore el complejo fosforils-glucos. En el músculo, l fosforils sólo es ctiv trs el dispro de l cscd de kinss, o si hy un déficit energético importnte en l célul, compñdo de flt de glucos-6-fosfto. En presenci de insulin, se ctiv l fosfoproteín- fosfts, con lo que se increment l síntesis de glucógeno prtir de glucos, y se estimul l glucolisis.
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